BIOQUIMICA CLINICAa Bioquímica clínica es la ciencia que estudia la biología y la química humanas, con una

orientación médica y aplicada; sus investigaciones y conclusiones pueden ser aplicadas y

reutilizadas en la medicina hospitalaria y clínica.

Estudia campos como la genética de pacientes y diferentes ramas de la microbiología, que

colaboran con diagnósticos y estudios clínicos.

Es muy utilizada junto con la biotecnología y básicamente su colaboración médica en la ciudades.

Al igual que la bioquímica, estudia el comportamiento celular, sus generalidades y

especificaciones. Esta ciencia es, en cierto punto, una rama de ésta, pues es simplemente una

aplicación clínica para las especificaciones del mundo médico y científico, pues existen proyectos

que resumen teorías con la medicina aplicada humanitariamente, para sus conclusiones.

Perfil lipídicoUn perfil lipídico también llamado lipidograma y perfil de riesgo coronario, es un grupo de pruebas de

laboratorio solicitadas generalmente de forma conjunta para determinar el estado del metabolismo de

los lípidos corporales, generalmente en suero sanguíneo.

[editar]Pruebas que se se incluyen en un perfil lipídico

Colesterol total.

HDL-lipoproteínas de alta densidad, (denominado a menudo “colesterol bueno”).

LDL-lipoproteínas de baja densidad, (denominado a menudo “colesterol malo”).

VLDL-lipoproteínas de muy baja densidad.

Triglicéridos.

Algunas veces, el informe del laboratorio incluirá valores adicionales calculados como la relación

HDL/colesterol o cálculos basados en los resultados del perfil lipídico, edad, sexo y otros factores de

riesgo.

Igualmente algunos lipidogramas incluyen medición de lípidos totales, de lipoproteinas de densidad

intermedia (IDL), de las apoproteínas y de quilomicrónes.

[editar]Usos

El medico utiliza la información para evaluar, junto con otros signos y síntomas, el riesgo de

una dislipidemia y sus complicaciones como uninfarto cardíaco o una apoplejía provocados por

obstrucción de los vasos sanguíneos debido a ateromas o placas de colesterol, es decir para valorar el

riesgo cardiovascular de la persona e instituir así un régimen adecuado de prevención y tratamiento.

[editar]Referencias

Correa Jiménez, Luz Marina. Ayudas diagnósticas: análisis e interpretación. Colección Ciencias

para la salud. Editorial Universidad de Caldas, 2002. ISBN 958-8041-41-4, 9789588041414.

Díaz Portillo, Jacobo y Fernandez del Barrio, Maria. Aspectos básicos de bioquímica clínica.

Ediciones Díaz de Santos, 2005. ISBN 84-7978-282-X, 9788479782825.

Perfil lipídico Isaac Túnez Fiñana Aurora Galván Cejudo Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Avda. Menéndez Pidal s/n, 14071-Córdoba, Campus de Rabanales, Edif. Severo Ochoa 14071-CórdobaRESUMEN La cuantificación de colesterol y triglicéridos en suero es unprocedimiento analítico básico en el diagnóstico y seguimiento de enfermedades metabólicas, primarias o secundarias. Altos niveles de colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. En esta práctica se realizará la determinación en suero de colesterol total, colesterol-HDL y triglicéridos. Palabras claves: colesterol, lipoproteínas, triglicéridos Abreviaturas: 4-AP: 4-amino fenazona, CHE: colesterol estearasa, CHOD:colesterol oxidasa, GK: Glicerol Kinasa, GPOD: Glicerolfosfato oxidasa, HDL:lipoproteínas de alta densidad, LDL: lipoproteínas de baja densidad, POD: peroxidasa, VLDL: liproproteínas de muy baja densidad 1. INTRODUCCIÓN Y OBJETIVOS El perfil lipídico lo constituye la cuantificación analítica de una serie de lípidos que son transportados en la sangre por los diferentes tipos de lipoproteínas lasmáticas. La determinación de estos parámetros es un procedimiento analítico básico para el diagnóstico y seguimiento de enfermedades metabólicas, primarias o secundarias. Entre estos parámetros analíticos que se pueden determinar están: el colesterol total, el colesterol transportado por las LDL, el colesterol transportado por las HDL, los triglicéridos totales, ciertas apoproteínas particulares etc. Altos niveles de colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades ardiovasculares, en especial aquel unido a las LDL (colesterol malo). El

colesterol de las HDL (colesterol bueno), puesto que representa aquellafracción de colesterol que se transporta al hígado para su metabilización yexcreción por vía biliar, no se asocia con riesgo de enfermedad. Los objetivos de la práctica son la determinación en suero de colesterol total, HDL-Colesterol y triglicéridos, para lo que se utilizarán kits comerciales. 1.1. Determinación de colesterol total 1Para la determinación de colesterol total se utilizan reactivos comercialesque incluyen las enzimas y sustratos necesarios para la cuantificación de todaslas formas de colesterol presentes en el suero (Kit comercial deLinearChemicals). Las reacciones que tienen lugar son: CHE Esteres de colesterol + H2O → Colesterol + Ac. Grasos CHOD Colesterol + O2 + H2O → Colestenona + H2O2 POD H2O2 + Fenol + 4-AP → Quinona + H2O 1. Una colesterol estearasa (CHE) hidroliza los ésteres de colesterol a colesterol mas ácidos grasos libre. 2. A continuación una colesterol oxidasa (CHOD) oxida todo el colesterol a colestenona y peróxido de hidrógeno. 3. El peróxido de hidrógeno es sustrato de una peroxidasa (POD) que junto con 4-amino fenazona (4-AP) da lugar a la formación de una quinona roja. La quinona formada es proporcional a la concentración de colesterol en la muestra. 1.2. Determinación de HDL-colesterol Para la determinación del colesterol presente en las principales lipoproteínas que lo contienen como HDL (lipoproteínas de alta densidad) y LDL (lipoproteínas de baja densidad), es necesario: Primero, la separación selectiva de la lipoproteína correspondiente con agentes precipitantes.Segundo, la cuantificación del colesterol presente en dicha lipoproteína como se indicó anteriormente. Entre estos reactivos precipitantes están el ácido fosfotungstico y magnesio que precipitan a las LDL y VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad) mientras que las HDL permanecen en solución.1.3. Determinación de triglicéridos Para la determinación de triglicéridos en suero se utilizan reactivos comerciales (Kit comercial de LinearChemicals) que incluyen las enzimas ysustratos necesarios para la cuantificación por espectrofotometría visible.

Las reacciones que tienen lugar son: LipasaTriglicéridos + H2O → Glicerol + Ac. Grasos2 GKGlicerol + ATP → Glicerol-3-P + ADP GPODGlicerol-3-P + O2 → Dihidroxiacetona + H2O2POD H2O2 + p-clorofenol + 4-AP → Quinona + H2O 1. Una lipasa hidroliza los triglicéridos dando glicerol mas ácidos grasos libre. 2. El glicerol formado es sustrato de una glicerol quinasa que en presencia de ATP lo fosforila a glicerol 3P. 3. El glicerol 3P es oxidado a dihidroxiacetona por una glicerol fosfato oxidasa dando también peróxido de hidrógeno. 4. El peróxido de hidrógeno junto con los cromógenos p-clorofenol y 4-AP son sustrato de una peroxidasa para formar una quinona roja cuantificable a 505 nm. La quinona formada es proporcional a la concentración de triglicéridos presente en la muestra. 4. RESULTADOS ESPERADOS Los resultados esperados son aquellos que se indican a continuación y se corresponden con los valores de referencia encontrados en la población sana y que varían según sexo y edad 4.1. Colesterol total Hasta 30 años: 120-215 mg/dl 30- 39 años: 135-240 mg/dl 40-49 años: 140-280 mg/dl 50- 59 años: 145-295 mg/dl 4.2. Colesterol-HDL Hombre > 55 mg/dl Mujer > 65 mg/dl 4.3. Triglicéridos 36-165 mg/dl

Colesterol

5(6)-Colesten-3β-ol

Estructura 3D del colesterol; en rojo, el grupo hidroxilo polar

Síntesis del colesterol

El colesterol es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma

sanguíneo de los vertebrados. Se presenta en altas concentraciones en elhígado, médula

espinal, páncreas y cerebro. El nombre de «colesterol» procede del griego kole (bilis) y stereos (sólido),

por haberse identificado por primera vez en los cálculos de la vesícula biliar por Michel Eugène

Chevreul quien le dio el nombre de «colesterina», término que solamente se conservó en el alemán

(Cholesterin). Abundan en las grasas de origen animal.

[editar]Estructura química

La fórmula química del colesterol se representa de dos formas: C27H46O / C27H45OH.

Es un lípido esteroide, molécula de ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano), constituida por cuatro

carbociclos condensados o fundidos, denominados A, B, C y D, que presentan varias sustituciones:

1. Dos radicales metilo en las posiciones C-10 y C-13.

2. Una cadena alifática ramificada de 8 carbonos en la posición C-17.

3. Un grupo hidroxilo en la posición C-3.

4. Una insaturación entre los carbonos C-5 y C-6.

En la molécula de colesterol se puede distinguir una cabeza polar constituida por elgrupo hidroxilo y una

cola o porción apolar formada por el carbociclo de núcleos condensados y los sustituyentes alifáticos.

Así, el colesterol es una molécula tan hidrófoba que la solubilidad de colesterol libre en agua es de 10-

8 M y, al igual que los otros lípidos, es bastante soluble en disolventes apolares como

el cloroformo(CHCl3).

[editar]Metabolismo del colesterol

[editar]Biosíntesis de colesterol

La biosíntesis del colesterol tiene lugar en el retículo endoplasmático liso de virtualmente todas las

células de los animales vertebrados. Mediante estudios de marcaje isotópico, D. Rittenberg y K.

Bloch demostraron que todos los átomos decarbono del colesterol proceden, en última instancia,

del acetato, en forma de acetil coenzima A. Se requirieron aproximadamente otros 30 años

de investigación para describir las líneas generales de la biosíntesis del colesterol, desconociéndose, sin

embargo, muchos detalles enzimáticos y mecanísticos a la fecha. Los pasos principales de la síntesis de

colesterol son:

Descripción ReacciónSustrato inicial

EnzimaProducto final

Condensación de dos moléculas deacetil CoA

2 Acetil CoAAcetoacetil CoA tiolasa

Acetoacetil CoA

Condensación de una molécula deacetil CoA con una de acetoacetil CoA

acetoacetil CoA yacetil CoA

HMG-CoA sintasa

3-hidroxi-3-metilglutaril CoA(HMG-CoA)

Reducción del HMG-CoA por el NADPH

HMG-CoAHMG-CoA reductasa

Mevalonato y CoA

Fosforilación delmevalonato

MevalonatoMevalonato quinasa

Mevalonato 5-fosfato

Fosforilación delmevalonato 5-fosfato

Mevalonato 5-fosfato

Fosfomevalonato quinasa

5-pirofosfomevalonato

Fosforilación del 5-pirofosfomevalonato

5-pirofosfomevalonato

Pirofosfomevalonato descarboxilasa

3-fosfomevalonato 5-pirofosfato

Descarboxilacióndel 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato

3-fosfomevalonato 5-pirofosfato

Pirofosfomevalonato descarboxilasa

Δ3-isopentil pirofosfato

Isomerización delisopentil pirofosfato

Isopentil pirofosfato

Isopentil pirofosfato isomerasa

3,3-dimetilalil pirofosfato

Condensación de3,3-dimetilalil pirofosfato (5C) eisopentil pirofosfato(5C)

3,3-dimetilalil pirofosfato eisopentil pirofosfato

Geranil transferasa

Geranil pirofosfato(10C)

Condensación degeranil pirofosfato(10C) e isopentil pirofosfato (5C)

Geranil pirofosfato eisopentil pirofosfato

Geranil transferasa

Farnesil pirofosfato(15C)

Condensación de dos moléculas defarnesil pirofosfato(15C)

2 Farnesil pirofosfato

Ecualeno sintasa

Escualeno (30 C)

Reducción delescualeno por elNADPH, que gana un oxígeno que proviene del oxígeno molecular (O2)

EscualenoEscualeno epoxidasa

Escualeno 2,3-epóxido

Ciclación delescualeno 2,3-epoóxido

Escualeno 2,3-epóxido

Lanosterol ciclasa

Lanosterol

19 reacciones consecutivas, no aclaradas totalmente que implican otros tantos enzimas, en que se transforma ellanosterol en colesterol, a través de diversos intermediarios, entre los que destacan elzimosterol y el 7-deshidrocolesterol

Lanosterol Colesterol

Resumidamente, estas reacciones pueden agruparse de la siguiente manera:1 2

1. Tres moléculas de acetil-CoA se combinan entre sí formando mevalonato, el cual

es fosforilado a 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato.

2. El 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato es descarboxilado y desfosforilado a 3-isopentil pirofosfato.

3. Ensamblaje sucesivo de seis moléculas de isopentil pirofosfato para originar escualeno,

vía geranil pirofosfato y farnesil pirofosfato.

4. Ciclación del escualeno a lanosterol.

5. El lanosterol se convierte en colesterol después de numerosas reacciones

sucesivas, enzimáticamente catalizadas, que implican la eliminación de tres grupos metilo (–

CH3), el desplazamiento de un doble enlace y reducción del doble enlace de la cadena lateral.

[editar]Degradación del colesterol

En el ser humano no puede metabolizar la estructura del colesterol hasta CO2 y H2O. El núcleo intacto

de esterol se elimina del cuerpo convirtiéndose en ácidos y sales biliares las cuales son secretadas en

la bilis hacia el intestino para desecharse por heces fecales. Parte de colesterol intacto es secretado en

la bilis hacia el intestino el cual es convertido por las bacterias en esteroides neutros

como coprostanol ycolestanol.[cita requerida]

En ciertas bacterias si se produce la degradación total del colesterol y sus derivados, sin embargo la

ruta metabólica es aún desconocida

[editar]Regulación del colesterol

La producción de colesterol es regulada directamente por la concentración del colesterol presente en

el retículo endoplásmico de las células, habiendo una relación indirecta con los niveles plasmáticos de

colesterol presente en las lipoproteínas de baja densidad (LDL por su acrónimo inglés). Una alta ingesta

de colesterol en los alimentos conduce a una disminución neta de la producción endógena y viceversa.

El principal mecanismo regulador de la homeostasis de colesterol celular aparentemente reside en un

complejo sistema molecular centrado en las proteínas SREBPs (Sterol Regulatory Element Binding

Proteins 1 y 2: proteínas que se unen a elementos reguladores de esteroles). En presencia de una

concentración crítica de colesterol en la membrana del retículo endoplásmico, las SREBPs establecen

complejos con otras dos importantes proteínas reguladoras: SCAP (SREBP-cleavage activating protein:

proteína activadora a través del clivaje de SREBP) eInsig (insulin induced gene) 1 y 2. Cuando

disminuye la concentración del colesterol en el retículo endoplásmico, las Insigs se disocian del

complejo SREBP-SCAP, permitiendo que el complejo migre al aparato de Golgi, donde SREBP es

escindido secuencialmente por S1P yS2P (site 1 and 2 proteases: proteasas del sitio 1 y 2

respectivamente). El SREBP escindido migra al núcleo celular donde actúa comofactor de

transcripción uniéndose al SRE (Sterol Regulatory Element: elemento regulador de esteroles) de una

serie de genes relevantes en la homeostasis celular y corporal de esteroles, regulando su transcripción.

Entre los genes regulados por el sistema Insig-SCAP-SREBP destacan los del receptor de lipoproteínas

de baja densidad (LDLR) y la hidroxi-metil-glutaril CoA-reductasa (HMG-CoA-reductasa), la enzima

limitante en la vía biosintética del colesterol. El siguiente diagrama muestra de forma gráfica los

conceptos anteriores:

Tras dilucidar los mecanismos celulares de captación endocítica de colesterol lipoproteico, trabajo por el

cual fueron galardonados con elPremio Nobel en Fisiología o Medicina en el año 1985, Michael S.

Brown y Joseph L. Goldstein han participado directamente en el descubrimiento y caracterización de la

vía de los SREBPs de regulación del colesterol corporal. Estos avances han sido la base del mejor

entendimiento de la fisiopatología de diversas enfermedades humanas, fundamentalmente la

enfermedad vascular aterosclerótica, principal causa de muerte en el mundo occidental a través del

infarto agudo al miocardio y los accidentes cerebrovasculares y el fundamento de la farmacología de las

drogas hipocolesteromiantes más potentes: las estatinas.

[editar]Funciones del colesterol

El colesterol es imprescindible para la vida animal por sus numerosas funciones:

1. Estructural: el colesterol es un componente muy importante de las membranas plasmáticas de

los animales (en general, no existe en los vegetales). Aunque el colesterol se encuentra en

pequeña cantidad en las membranas celulares, en la membrana citoplasmática lo hallamos en

una proporción molar 1:1 con relación a los fosfolípidos, regulando sus propiedades físico-

químicas, en particular la fluidez. Sin embargo, el colesterol se encuentra en muy baja

proporción o está prácticamente ausente en las membranas subcelulares.

2. Precursor de la vitamina D: esencial en el metabolismo del calcio.

3. Precursor de las hormonas sexuales: progesterona, estrógenos y testosterona.

4. Precursor de las hormonas corticoesteroidales: cortisol y aldosterona.

5. Precursor de las sales biliares: esenciales en la absorción de algunos nutrientes lipídicos y

vía principal para la excreción de colesterol corporal.

6. Precursor de las balsas de lípidos.

[editar]Transporte del colesterol e hipercolesterolemia

Artículo principal: Lipoproteínas

La concentración actualmente aceptada como normal de colesterol en el plasma

sanguíneo (colesterolemia) de individuos sanos es de 150 a 200 mg/dL. Sin embargo, debe tenerse

presente que la concentración total de colesterol plasmático tiene un valor predictivo muy limitado

respecto del riesgo cardiovascular global (ver más abajo). Cuando esta concentración aumenta se habla

de hipercolesterolemia.

Dado que el colesterol es insoluble en agua, el colesterol plasmático sólo existe en la forma de

complejos macromoleculares llamadoslipoproteínas, principalmente LDL y VLDL, que tienen la

capacidad de fijar y transportar grandes cantidades de colesterol. La mayor parte de dicho colesterol se

encuentra en forma de ésteres de colesterol, en los que algún ácido graso, especialmente el ácido

linoleico (un ácido graso de la serie omega-6), esterifica al grupo hidroxilo del colesterol.

Actualmente se reconoce ampliamente el papel causal del colesterol presente en las lipoproteínas de

baja densidad (LDL) en la patogenia de la arteriosclerosis. De esta manera, la existencia sostenida de

niveles elevados de colesterol LDL (popularmente conocido como "colesterol malo") por encima de los

valores recomendados, incrementa el riesgo de sufrir eventos cardiovasculares (principalmente infarto

de miocardioagudo) hasta diez años después de su determinación, tal como lo demostró el estudio de

Framingham iniciado en 1948. De manera interesante, el colesterol presente en las lipoproteínas de alta

densidad (HDL) ejercería un rol protector del sistema cardiovascular, que por ello se conoce como

"colesterol bueno". Así, el colesterol tiene un impacto dual y complejo sobre la fisiopatología de

la arteriosclerosis, por lo que la estimación del riesgo cardiovascular basado sólo en los niveles totales

de colesterol plasmático es claramente insuficiente.

Sin embargo, y considerando lo anterior, se ha definido clínicamente que los niveles de colesterol

plasmático total (la suma del colesterol presente en todas las clases de lipoproteínas) recomendados

por la Sociedad Norteamericana de Cardiología (AHA) son:

Colesterolemia por debajo de 200 mg/dL (miligramos por decilitros): es la concentración

deseable para la población general, pues por lo general correlaciona con un bajo riesgo de

enfermedad cardiovascular.

Colesterolemia entre 200 y 239 mg/dL: existe un riesgo intermedio en la población general, pero

es elevado en personas con otrosfactores de riesgo como la diabetes mellitus.

Colesterolemia mayor de 240 mg/dL: puede determinar un alto riesgo cardiovascular y se

recomienda iniciar un cambio en el estilo de vida, sobre todo en lo concerniente a la dieta y

al ejercicio físico.

En sentido estricto, el nivel deseable de colesterol LDL debe definirse clínicamente para cada sujeto en

función de su riesgo cardiovascular individual, el cual está determinado por la presencia de diversos

factores de riesgo, entre los que destacan:

Edad y sexo.

Antecedentes familiares.

Tabaquismo.

Presencia de hipertensión arterial.

Nivel de colesterol HDL.

En personas con riesgo cardiovascular alto, es decir, aquellas con una probabilidad de más de un 20%

de sufrir un evento cardiovascular mayor o letal en un periodo de 10 años, tales como pacientes

diabéticos o que previamente hayan tenido uno de estos eventos, la recomendación actual es mantener

un nivel de colesterol LDL menor a 100 mg/dL. Incluso en los pacientes que se catalogan de muy alto

riesgo se recomienda un colesterol LDL igual o menor a 70 mg/dL.

En España la máxima concentración recomendada de colesterol en sangre es más elevada que la

aceptada internacionalmente y basada en la evidencia científica, como lo indica la Sociedad Española

de Arteriosclerosis, quizá debido a que el riesgo cardiovascular global en España es más bajo:[cita requerida]

Colesterol por debajo de 200 mg/dL: bajo riesgo.

Colesterol entre 200 y 300 mg/dL: riesgo intermedio.

Colesterol mayor de 300 mg/dL: alto riesgo.

[editar]Referencias

1. ↑ Lehninger, A. L. 1976. Curso breve de bioquímica. Omega, Barcelona. ISBN84-282-

0445-4

2. ↑ Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

[editar]Véase también

Quilomicrón.

VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad).

LDL (Lipoproteínas de baja densidad, frecuentemente nocivo cuando las dietas no son

equilibradas).

IDL (Lipoproteínas de densidad intermedia).

HDL (Lipoproteínas de alta densidad, tiende a equilibrar al LDL).

Dislipidemia.

Tipos de colesterol HDL y LDL

L.D.LLípidos de baja densidad: Podríamos llamarle "colesterol malo", puesto que al perder la densidad, queda como si fuera "sangre sucia" con muchas partículas de deshecho en suspensión, las cuales pueden irse pegando a las paredes arteriales. Reducir sus niveles disminuye el riesgo de enfermedades cardiacas.

Las partículas LDL cogen la grasa del hígado y la deposita en las paredes de los vasos sanguíneos en depósitos denominados placas. Las placas quecontienen gran cantidad de grasa, pueden volverse despegarse y provocar una obstrucción sanguínea (trombosis) que según donde se localice puede dar lugar a infarto de miocardio o infartos cerebrales.

LDL Nivel de colesterol CategoriaMenos de 100 mg/dL Óptimo

100-129 mg/dL Casi optimo / por arriba del optimo

130-159 mg/dL Cercano a los limites elevados

160-189 mg/dL Elevado

190 mg/dL y por arriba Muy elevado

H.D.L.=Lípidos de alta densidad: Este colesterol es el "colesterol bueno". Sel e llama "bueno" porque nos protege contra las enfermedades cardiovasculares. Los expertos piensan que tener cifras elevadas de colesterol HDL es beneficioso pues trabajan como si fueran unos recolectores de basura, viajando por la sangre recogen colesterol "malo" de las placas de los vasos sanguíneos y lo transporta al hígado para ser destruido por los enzimas.Por tanto, cuanto más HDL se tenga, mejor. Se han relacionado niveles reducidos de HDL (en especial los inferiores a 40) con un mayor riesgo de tener enfermedades cardiacas, mientras que los superiores a 60 protegen contra estas enfermedades.

El Colesterol Total es la suma de los dos.

Nivel de colesterol total CategoriaMenos de 200 mg/dL Recomendable

200 - 239 mg/dL Cercano a los limites elevados

240 mg/dL y por arriba Elevado

 

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 articulos relacionados

¿Qué es el colesterol HDL o colesterol bueno?El colesterol HDL es en realidad una lipoproteína de alta densidad (sus siglas son en inglés), que se

encarga de transportar el colesterol desde los tejidos al hígado, para su metabolización.

Ahora bien, sabiendo que es, es interesante preguntarse ¿Cómo actúa el colesterol bueno?

El colesterol bueno o HDL actúa, como bien dije antes, transportando el colesteroldesde los tejidos al

hígado. Esto es muy importante porque esta lipoproteína cumple la función de barrer el exceso de colesterol

de los tejidos, arterias, vasos, etc, para ser primero metabolizado en el hígado y luego eliminado por el

organismo.

Tener un colesterol bueno o HDL mayor a 45 mg/dl en mujeres y mayor a 35 mg/dl en hombres, ayuda a

prevenir enfermedades como la ateroesclerosis, ya que estalipoproteína “limpia” las paredes arteriales de

posibles depósitos de colesterol y de esta forma evita una posible isquemia o infarto de miocardio.

Para poder mantener el colesterol HDL dentro de los valores normales es necesario tener en cuenta una

serie de factores: La alimentación baja en grasas saturadas y rica en fibra. Actividad física en forma periódica y constante, es importante combinar ejercicios aeróbicos con

ejercicios localizados. No fumar. No beber en exceso. El nivel de estrés.

En definitiva, lo importante es llevar adelante una serie de hábitos, que te permitan mejorar tu calidad de

vida y de esta forma evitar futuras complicaciones.

Colesterol LDL: También se lo conoce con el nombre de colesterol de baja densidad o colesterol malo. Esta lipoproteína transporta colesterol desde el hígado a los distintos órganos del cuerpo, por lo que si este colesterol se encuentra en exceso, existe riesgo de producirse depósitos de colesterol en algún órgano, por ejemplo en el sistema cardiovascular (arterias, venas, etc.) elevando la posibilidades de ateroesclerosis e infarto de miocardio.

Estos datos son muy útiles para entender que el colesterol es bueno y malo, es necesario y puede

perjudicar la salud. Por eso es importante controlar los niveles  de colesterol en sangre, a través de un

simple análisis, en el cual el médico evalúe no solamente los valores de los distintos tipos de colesterol, sino

también el riesgo aterogénico que pueda existir, teniendo en cuenta la relación entre el colesterol HDL y

LDL.

Triglicérido

Tripalmitina, un triglicérido formado por tres moléculas de ácido palmítico y glicerol.

Modelo tridimensional de trimiristina, un triglicérido formado por tres moléculas deácido mirístico y glicerol.

Los triglicéridos, triacilglicéridos o triacilgliceroles son acilgliceroles, un tipo de lípidos, formados por

una molécula de glicerol, que tiene esterificados sus tres grupos hidroxilo por tres ácidos

grasos, saturados o insaturados.

Los triglicéridos forman parte de las grasas, sobre todo de origen animal. Los aceites son triglicéridos en

estado líquido de origen vegetal o que provienen del pescado.

Los ácidos grasos están unidos al glicerol por el enlace éster:

CH2COOR-CHCOOR'-CH2-COOR"

donde R, R', y R" son ácidos grasos; los tres ácidos grasos pueden ser diferentes, todos iguales, o sólo

dos iguales y el otro distinto.

R1-COOH + R2-OH <----> R-COO-R2 + H2O

ácido carboxílico (= ácido graso) + alcohol (= glicerol) <-----> triglicérido + agua.

La longitud de las cadenas de los triglicéridos oscila entre 16 y 22 átomos de carbono.

[editar]Biosíntesis de triglicéridos

La síntesis de triglicéridos tiene lugar en el retículo endoplásmico de casi todas las células del

organismo, pero es en el hígado, en particular en sus células parenquimatosas, los hepatocitos y en

el tejido adiposo (adipocitos) donde este proceso es más activo y de mayor relevancia metabólica. En el

hígado, la síntesis de triglicéridos está normalmente conectada a la secreción de lipoproteínas de muy

baja densidad(VLDL, su acrónimo en inglés) y no se considera un sitio de almacenamiento fisiológico de

lípidos. Por tanto, toda acumulación de triglicéridos en este órgano es patológica, y se denomina

indistintamente esteatosis hepática o hígado graso. Por el contrario, el tejido adiposo tiene por principal

función la acumulación de energía en forma de triglicéridos. Sin embargo, la acumulación patológica de

triglicéridos en el tejido adiposo (obesidad) se asocia, aparentemente de forma causal, con una serie de

anormalidades endocrino-metabólicas, cuyas causas son actualmente motivo de intensa investigación,

dado el impacto de ellas en la mortalidad global de la población contemporánea. Una mínima cantidad

de triglicéridos son normalmente almacenados en el músculo esquelético y cardíaco, aunque solamente

para consumo local.1

La biosíntesis de triglicéridos comprende varias reacciones:

Activación de los ácidos grasos. Los ácidos grasos son "activados" (convertidos en acil-

CoA grasos) por conversión en sus ésterescon el coenzima A según la reacción:

R–CO–OH + CoASH + ATP →acil-CoA sintetasa→ R–CO–SCoA + AMP + PPi + H2O

Ensamblaje de triglicéridos. La síntesis de triglicéridos propiamente tal, consiste en la acilación

sucesiva del esqueleto de glicerol-3-fosfato en sus tres átomos de carbono. La primera acilación, en

el carbono 1 (sn1), es catalizada por la enzima glicerol-fosfato-acil-transferasa (GPAT, por su

acrónimo inglés) y resulta en la formación de ácido lisofosfatídico. La segunda acilación (sn2) es

catalizada por la enzima acil-glicerol-fosfato-acil transferasa (AGPAT), generándose ácido

fosfatídico. Una etapa previa a la formación dediacilglicerol, el precursor directo de los triglicéridos,

es la defosforilación del ácido fosfatídico. Esta reacción es catalizada por una familia de enzimas

parcialmente caracterizadas, las fosfatasas del ácido fosfatídico (PPAPs, su acrónimo inglés), de las

cuales las más estudiadas es la familia de las lipinas. Finalmente, la acilación en posición sn3 del

diacilglicerol es catalizada por la enzima diacilglicerol-acil-transferasa (DGAT). Tanto el ácido

fosfatídico como el diacilglicerol son, además, precursores de otros

importantes glicerolípidos:fosfatdilinositol, fosfatidilglicerol y cardiolipina, en el caso del ácido

fosfatídico; y fosfatidilcolina, fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina, en el caso del diacilglicerol.

De manera muy relevante, mutaciones en el gen codificante para la enzima AGPAT isoforma 2

(AGPAT2), la principal isoforma de AGPAT expresada en el tejido adiposo e hígado, causan formas

congénitas de lipodistrofia (ausencia de tejido adiposo) generalizada en seres humanos. Esto, más

evidencia derivada de cultivos celulares y animales de experimentación, indica que existe una relación

estrecha entre la biogénesis del tejido adiposo y la síntesis de triglicéridos. Los mecanismos causales de

la lipodistrofia asociada a mutaciones de AGPAT2 están aún en investigación.

[editar]Transporte de los triglicéridos

Las grasas se hidrolizan en el intestino delgado en sus ácidos grasos y glicerina para atravesar la pared

intestinal, aislados o en forma de jabones al combinarse con los jugos pancreáticos e intestinales. Luego

son reconstruidos de nuevo al otro lado de la pared intestinal; pero dado que los lípidos

son insolubles en agua, deben combinarse con proteínas, sintetizadas por el intestino, para ser

transportadas y distribuidas a través de la sangre a todo el organismo; el transporte de triglícéridos está

estrechamente integrado con el transporte de otros lípidos, como el colesterol, y está directamente

relacionado con enfermedades como la arteriosclerosis.

El cuerpo humano utiliza tres tipos de vehículos transportadores de lípidos:

1. Lipoproteínas, como los quilomicrones, que los transportan al hígado tras su absorción por el

intestino, desde donde se distribuyen al resto de células del cuerpo, sobre todo las adiposas y

musculares en forma de lipoproteínas VLDL, IDL, LDL y HDL. Las células deltejido adiposo son

las principales células de reserva de grasas.

2. Albúmina sérica. Transporta ácidos grasos libres.

3. Cuerpos cetónicos. Pequeñas moléculas hidrosolubles (acetoacetato y β-hidroxibutirato)

producidas en el hígado por oxidación de los ácidos grasos. Dado que son solubles en agua (y

por tanto en la sangre), pueden viajar en ella sin problemas.

[editar]Función biológica de los triglicéridos

Constituyen la principal reserva energética del organismo animal (como grasas) y en los vegetales

(aceites). El exceso de lípidos se almacena en grandes depósitos en los animales, en tejidos

adiposos.

Son buenos aislantes térmicos que se almacenan en los tejidos adiposos subcutáneos de los

animales de climas fríos como, por ejemplo, las ballenas, el oso polar, etc.

Son productores de calor metabólico, durante su degradación. Un gramo de grasa produce 9,4

kilocalorías. En las reacciones metabólicas de oxidación, los prótidos y glúcidos producen 4.1 Kcal.

Dan protección mecánica, como los constituyentes de los tejidos adiposos que están situados en la

planta del pie, en la palma de la mano y rodeando el riñón (acolchándolo y evitando su

desprendimiento).

[editar]Salud y triglicéridos

El aumento de triglicéridos en la sangre se llama hipertrigliceridemia y es un factor de

riesgo cardiovascular.

[editar]Referencias

1. ↑ Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

¿Qué son los triglicéridos?

Los triglicéridos son el principal tipo de grasa transportado por el organismo. Recibe el nombre de su estructura química. Luego de comer, el organismo digiere las grasas de los alimentos y libera triglicéridos a la sangre. Estos son transportados a todo el organismo para dar energía o para ser almacenados como grasa.

El hígado también produce triglicéridos y cambia algunos a colesterol. El hígado puede cambiar cualquier fuente de exceso de calorías en triglicéridos.

¿Cuál es el nivel normal de triglicéridos?

Los niveles de triglicéridos varían con la edad, y también dependen de qué tan reciente ingirió alimentos antes del examen. La medición es más precisa si no se ha comido en las 12 horas previas al examen. El valor normal es de 150 mg/dL. Para quienes sufren problemas cardiacos, los niveles de esta sustancia deben ser inferiores a los 100 mg./dl.

Si el colesterol tiene un valor normal, un nivel elevado de triglicéridos no parece ser un factor de riesgo de enfermedad cardiaca, pero sí puede ser riesgoso al asociarse con diabetes y pancreatitis.

¿Cómo están asociados los triglicéridos al colesterol?

Cuando la persona come, los triglicéridos se combinan con una proteína en su sangre para formar lo que se llama lipoproteínas de alta y baja densidad. Estas partículas de lipoproteínas contienen colesterol. Para formar triglicéridos en el hígado el proceso es similar; el hígado toma los carbohidratos y proteínas sobrantes de la comida y los cambia a grasa. Esta grasa entonces se combina con proteína y colesterol para formar lipoproteínas de muy baja densidad, que son liberadas al torrente circulatorio.

¿Qué causa altos niveles de Triglicéridos?

Puede tener varias causas:

· Exceso de peso: los triglicéridos aumentan generalmente a medida que aumenta el peso

· Consumo excesivo de calorías: Los triglicéridos se elevan a medida que se aumenta de peso o se ingieren demasiadas calorías, especialmente provenientes de azúcar y del alcohol. El alcohol aumenta la producción de triglicéridos en el hígado.

· Edad: los niveles de triglicéridos aumentan regularmente con la edad

· Medicamentos: Algunas drogas como los anticonceptivos, esteroides, diuréticos causan aumento en los niveles de los triglicéridos.

· Enfermedades: La diabetes, el hipotiroidismo, las enfermedades renales y hepáticas están asociadas con niveles altos de triglicéridos. Entre los grupos que deben vigilar con mayor cuidado su nivel de triglicéridos se encuentran los diabéticos y las mujeres después de la menopausia. Más de un 75% de los diabéticos tienen los niveles de triglicéridos altos y el 30% de las mujeres que han pasado por la menopausia sufren de este mismo problema.

· Herencia: algunas formas de altos niveles de triglicéridos ocurren entre miembros de una misma familia.

¿Cuál es el tratamiento recomendado?

El tratamiento incluye:

Perder peso. Generalmente, cuando se pierde peso, se logran bajar los niveles de triglicéridos.

Controle su ingesta de carbohidratos y azúcar. Es importante disminuir la cantidad de carbohidratos consumidos (pan, arroz, frijoles, papa y verduras harinosas, pastas, cereales); preferiblemente optar por las opciones integrales. Además, ingiera menos cantidad de azúcar y de alimentos que contengan azúcar. Se recomienda reemplazar azúcar con edulcorante artificial. Es esencial consumir una cantidad adecuada de frutas y vegetales para proteger las arterias y el corazón

Disminuir el consumo de alcohol. Algunas personas son mas propensas a que el alcohol aumente la producción de triglicéridos por el hígado.

Disminuir el consumo de grasa total y saturada. Elija sus calorías provenientes de la grasa sabiamente: primero, es importante mantener la cantidad de grasa consumida al mínimo, y luego, es importante evitar el tipo de grasa de origen animal (mantequilla, natilla, helados de crema, lácteos enteros, carnes muy grasosas, piel del pollo) y el tipo de grasa llamado trans (este se encuentran en productos parcialmente hidrogenados). El comer pescado 2-3 veces a la semana, ya que el aceite de pescado (Ej. Salmón) reducen los niveles de triglicéridos.

Si con estas medidas y cambios en hábitos alimenticios no disminuyen los niveles, se inicia tratamiento con medicamentos tipo ácido nicotínico y Gemfibrozil. Se debe advertir si sufre de enfermedades hepáticas, diabetes, gota, úlceras, arritmias cardiacas en caso de tomar ácido nicotínico.

GeoSalud, Febrero 2003

Artículos Relacionados:

Recomendaciones Nutricionales para Disminuir los Triglicéridos Estrategias Prácticas para Reducir los Triglicéridos Niveles Altos de Triglicéridos

 

GlucosaGlucosa

Moléculas de D- y L-glucosa

Nombre IUPAC

* 6-(hidroximetil) hexano-2,3,4,5-tetrol* (2R,3R,4S,5R,6R)-6-(hidroximetil) tetrahidro-2H-pirano-2,3,4,5-tetraol

Otros nombres Dextrosa

Fórmula empírica C6H12O6

Masa molecular50-99-7 (D-glucosa)921-60-8 (L-glucosa)

Propiedades

Densidad 1.54 g cm3

Punto de fusiónα-D-glucose: 146 °Cβ-D-glucose: 150 °C

Punto de ebullición

Solubilidad en agua

La glucosa es un monosacárido con fórmula empírica C6H12O6, la misma que lafructosa pero con

diferente posición relativa de los grupos -OH y O=. Es una hexosa, es decir, que contiene 6 átomos de

carbono, y es una aldosa, esto es, el grupo carboniloestá en el extremo de la molécula. Es una forma

de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel.

La aldohexosa glucosa posee dos enantiómeros, si bien la D-glucosa es predominante en la naturaleza.

En terminología de la industria alimentaria suele denominarsedextrosa (término procedente de «glucosa

dextrorrotatoria»1 ) a este compuesto.

[editar]Etimología

El término «glucosa» procede del griego γλεῦκος (gleûkos; "mosto", "vino dulce"), y el sufijo «-osa»

indica que se trata de un azúcar. La palabra fue acuñada en francés como "glucose" (con

anomalía fonética) por Dumas en 1838; debería ser fonéticamente "gleucosa" (o "glicosa" si partimos de

glykos, otro lexema de la misma raíz.2 .ip

[editar]Características

Ciclación de la glucosa.

Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa), que puede ser

extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. Pero a nivel industrial, tanto la glucosa líquida

(jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de

la hidrólisis enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo omaíz).

La glucosa, libre o combinada, es el compuesto orgánico más abundante de la naturaleza. Es la fuente

primaria de síntesis de energía de las células, mediante sus oxidacióncatabólica, y es el componente

principal de polímeros de importancia estructural como lacelulosa y de polímeros de almacenamiento

energético como el almidón y el glucógeno.

En su forma D-Glucosa, sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para dar sus

formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentananómeros alfa y

beta. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural, pero si diferentes

características físicas y químicas. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los

seres vivos, incluyendo a los seres humanos.

En su forma ß-D-glucopiranosa, una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus

carbonos 1-4 para formar celobiosa a través de un enlace ß, y al unirse varias de estas moléculas,

forman celulosa.

]Biosíntesis

Los organismos fotoautótrofos, como las plantas, sintetizan la glucosa en la fotosíntesis a partir

de compuestos inorgánicos comoagua y dióxido de carbono, según la reacción:

Los seres heterótrofos, como los animales, son incapaces de realizar este proceso y toman la glucosa

de otros seres vivos o la sintetizan a partir de otros compuestos orgánicos. La glucosa puede

sintetizarse a partir de otros azúcares, como fructosa ogalactosa. Otra posibilidad es la síntesis de

glucosa a partir de moléculas no glucídicas, proceso conocido como gluconeogénesis. Hay diversas

moléculas precursoras, como el lactato, el oxalacetato y el glicerol.3

También existen ciertas bacterias anaerobias que utilizan la glucosa para generar dióxido de

carbono y metano según esta reacción:

Tipo de pruebaLa glucosa se determina habitualmente en un análisis de sangre (glucemia) o en un análisis de orina (glucosuria).

¿Qué es? ¿Para qué sirve?Ver imagen

La glucosa es la principal fuente de energía para el metabolismo celular. Se obtiene fundamentalmente a través de la alimentación, y se almacena principalmente en el hígado, el cual tiene un papel primordial en el mantenimiento de los niveles de glucosa en sangre (glucemia). Para que esos niveles se mantengan y el almacenamiento en el hígado sea adecuado, se precisa la ayuda de la insulina, sustancia producida por el páncreas. Cuando la insulina es insuficiente, la glucosa se acumula en sangre, y si esta situación se mantiene, da lugar a una serie de complicaciones en distintos órganos. Esta es la razón principal por la que se produce aumento de glucosa en sangre, pero hay otras enfermedades y alteraciones que también la provocan.

Por tanto, la determinación de glucosa en sangre (glucemia) es útil para el diagnóstico de numerosas enfermedades metabólicas, fundamentalmente de la diabetes mellitus. También es necesaria esta prueba, una vez diagnosticada la diabetes, para controlar la dosis de insulina que se debe administrar para tratarla.

La determinación de glucosa en orina (glucosuria), suele formar parte del análisis de orina rutinario. En condiciones normales, no debería haber glucosa en la orina, pero cuando la cantidad en sangre supera un determinado límite, empieza a ser eliminada a través del riñón con la orina.

Cuanta más cantidad de glucosa haya en la sangre, más se eliminará por la orina. La determinación en orina es menos exacta y menos útil que la determinación en sangre.

¿Cómo se realiza?- Glucemia en condiciones basales:

Esta prueba precisa un periodo previo de ayuno de no menos de 8 horas y no más de 16 h.; se puede beber agua. Si la persona que se va a realizar la prueba se inyecta insulina o toma antidiabéticos orales, no deberá usarlos hasta después de obtener la muestra de sangre. Dicha muestra puede obtenerse de una vena del brazo (cuando se van a cuantificar más parámetros además de la glucemia) o por punción digital (en la yema de uno de los dedos de la mano) para medir solamente la glucemia poniendo en contacto la muestra con una tira reactiva. 

En cualquiera de los dos casos se aplicará presión unos minutos en el punto de punción tras la extracción de la muestra, y después se comprobará que no haya hemorragia. Es aconsejable que el paciente coma algo después de la prueba.

- Glucosuria:

El paciente debe orinar 30 - 60 minutos antes de una comida, despreciar esa muestra, beber dos vasos de agua y volver a orinar unos minutos después. Esta segunda muestra es la que se utilizará para cuantificar la glucosa en orina.

¿Cuáles son los factores que interfieren en los resultados?- Muchas formas de estrés (traumatismos, infartos, anestesia general,..) pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre de forma pasajera.- La cafeína también puede aumentarlos.- Fármacos: algunos pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre u orina, otros pueden disminuir los niveles en sangre y otros pueden interferir en los resultados obtenidos con las tiras reactivas para medir la glucosuria.

Glucosa[editar]Definicion

La Glucosa es un azúcar que es utilizado por los tejidos como forma de energía al combinarlo con

el oxígeno de la respiración. Cuando comemos el azúcar en la sangre se eleva, lo que se consume

desaparece de la sangre, para ello hay una hormona reguladora que es la insulina producida por el

páncreas (islotes pancreáticos). Esta hormona hace que la glucosa de la sangre entre en los

tejidos y sea utilizada en forma de glucógeno, aminoácidos, y ácidos grasos. Cuando la glucosa en

sangre está muy baja, en condiciones normales por el ayuno, se secreta otra hormona llamada

glucagón que hace lo contrario y mantiene los niveles de glucosa en sangre.

El tejido más sensible a los cambios de la glucemia es el cerebro, en concentraciones muy bajas o

muy altas aparecen síntomas de confusión mental e inconsciencia.

[editar]Estructura Química

Glucosa o dextrosa, es una forma de azúcar encontrada en las frutas y en la miel. Es un

monosacárido con la misma fórmula empírica que la fructosa pero con diferente estructura. Es una

hexosa, es decir, que contiene 6 átomos de carbono.

Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa), que puede

ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. Pero a nivel industrial tanto la glucosa

líquida (jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de la hidrólisis

enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo o maíz).

Molécula , (C6H12O6) es una Aldohexosa (Aldehído pentahidroxilado) y un monosacárido. La

glucosa es el 2"compuesto orgánico más abundante de la naturaleza,despuès de la celulosa. Es la

fuente principal de energía de las células, mediante la degradación catabólica, y es el componente

principal de polímeros de importancia estructural como la celulosa y de polímeros de

almacenamiento energético como el almidón.

En su forma (D-Glucosa) sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para lograr sus formas

furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentan anómeros Alpha y

Beta. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural, pero si difieren de

características físicas y químicas. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes

para los seres vivos, incluyendo a seres humanos.

En su forma ß -D-glucopiranosa, una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus

carbonos 1-4 para formar Celobiosa[1-4] a través de un enlace ß , y al unirse varias de estas

moléculas, formar Celulosa.

[editar]Valores Normales de Azúcar en la Sangre

El nivel de glucosa en la sangre es la cantidad de glucosa (azúcar) que contiene la sangre, también

se denomina glucosa en suero y glucemia. La cantidad de glucosa que contiene la sangre se mide

en milimoles por litro (mmol/l) o en miligramos por decilitro (mg/dl)

Normalmente, el nivel de glucosa en sangre se mantienen dentro de límites estrechos a lo largo del

día ( 72-145 mg/dl; 4-8 mmol/l). Sin embargo, sube después de las comidas y es más bajo por la

mañana antes del desayuno.

Las personas con diabetes se caracterizan por tener niveles de glucosa más altos de lo normal.

Pueden modificar los valores de glucemia y no ser por una diabetes ciertas situaciones:

Estrés por enfermedades agudas (infarto cerebral, cardiaco, anestesia general)

Los tratamientos con sueros en vena, ya que contienen dextrosa (azúcar)

Embarazo

Medicamentos(antidepresivos, antihipertensivos, hormonas femeninas, etc...)

El alcohol y analgésicos pueden disminuirla.

[editar]¿Cuál es el nivel de glucosa adecuado?

Los valores óptimos son:

72-110 mg/dl (4 -7 mmol/l) en ayunas

Inferior a 180 mg/dl (10 mmol/l) si se mide una hora y media después de las comidas.

[editar]¿Con qué frecuencia se debe medir el nivel de glucosa de la sangre?

[editar]Diabetes de tipo 1

Las personas que padecen diabetes de tipo 1, o las que padecen diabetes tipo II y están recibiendo

tratamiento con insulina, deben medir su nivel de glucosa en sangre al menos una vez al día: por la

mañana antes de desayunar, o a la hora de acostarse. Medir los niveles de glucosa en sangre

antes del desayuno permite ajustar la cantidad adecuada de insulina en función de los valores de

glucosa que pueden fluctuar de unos días a otros.

También deben efectuar un perfil de los niveles de glucosa durante 24 horas dos veces por

semana. Esto implica medir los niveles de glucosa en sangre antes de cada comida y antes de

acostarse.

[editar]Diabetes de tipo 2

Los pacientes que sufren diabetes de tipo 2 en tratamiento con dieta solamente, o con dieta y

comprimidos orales, deben medir su nivel de glucosa en sangre una o dos veces por semana,

antes de las comidas ó 1½ horas después de las mismas.

Asimismo, deben efectuar un perfil de 24 horas una o dos veces al mes. En cualquier caso, deben

consultar con su médico. De esta forma, se reduce el riesgo de desarrollar complicaciones tardías

de la diabetes.

[editar]Niveles de glucosa en sangre a la hora de acostarse

El nivel de glucosa en sangre a la hora de acostarse debe estar entre 126-180 mg/dl (7 y 10

mmol/l) .

Si a dicha hora la glucosa en sangre es muy baja o muy alta de forma repetida, es posible que

necesite modificar la dieta que realiza o la dosis de insulina. No olvide consultarlo con su médico.

[editar]¿Cuándo debe medirse la glucosa en sangre?

La glucosa en sangre debe medirse siempre que no se sienta bien o cuando crea que puede ser

excesivamente alta o baja. También durante las enfermedades que conlleven fiebre de más de

37,8º C.

Los enfermos diabéticos cuyo nivel de glucosa en sangre sea alto (superior a 360 mg/dl; 20 mmol/l)

y que presenten indicios de azúcar en la orina deben comprobar que ésta no tenga acetona. Para

ello pueden utilizar una tira para determinación de acetona en orina.

Si aparece acetona en la orina, es una señal de advertencia de que está iniciándose una acidosis

diabética. En ese caso deben consultar sin demora al médico.

[editar]¿Qué es la hemoglobina glicosilada?

El análisis de hemoglobina glicosilada en sangre (HbA1c) indica la cantidad de hemoglobina de la

sangre que está unida a la glucosa. Esto significa que una molécula de hemoglobina del organismo

se ha unido a una molécula de glucosa.

Es un indicador del tiempo que ha permanecido excesivamente elevada la glucemia y refleja el

efecto de los niveles de glucosa presentes durante las últimas 6-8 semanas.

Este análisis se debe realizar con sangre obtenida del brazo del paciente.

El porcentaje normal está comprendido entre el 6% y el 7%. No hay unas cifras idénticas sobre los

valores normales de hemoglobina glicosilada en diversos hospitales, pero en términos generales,

se puede afirmar que para un diabético, un nivel de:

7%-8% suele ser adecuado.

8%-10% esta algo elevado.

Un valor superior al 10% es demasiado alto

Urea

 

UreaNombre (IUPAC) sistemático

Diaminocetona

General

Fórmula semidesarrollada CO(NH2)2

Fórmula estructural Ver imagen.

Fórmula molecular CON2H4

Identificadores

Número CAS [57-13-6 [57-13-6]]

Propiedades físicas

Densidad 1340 kg/m3; 1,34 g/cm3

Masa molar 60,06 g/mol

Punto de fusión 405.8 K (132.7 °C)

Propiedades químicas

Acidez (pKa) 0.18

Solubilidad en agua En agua:108 g/100 ml (20 °C)

167 g/100 ml (40 °C)

251 g/100 ml (60 °C)

400 g/100 ml (80 °C)

733 g/100 ml (100 °C)

Valores en el SI y en condiciones normales(0 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

Exenciones y referencias

La urea es un compuesto químico cristalino e incoloro, de fórmula CO(NH2)2. Se encuentra

abundantemente en los riñones y en la materia fecal. Es el principal producto terminal del metabolismo

de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos. La orina humana contiene unos 20g por litro, y un

adulto elimina de 25 a 39g diariamente.

En cantidades menores, está presente en la sangre, en el hígado, en la linfay en los fluidos serosos, y

también en los excrementos de los peces y muchos otros animales. También se encuentra en el

corazón, en los pulmones, en los huesos y en los órganos reproductivos así como el semen. La urea se

forma principalmente en el hígado como un producto final delmetabolismo. El nitrógeno de la urea, que

constituye el 80% del nitrógeno en la orina, procede de la descomposición de las células del cuerpo

pero, sobre todo, de las proteínas de los alimentos. La urea está presente también en los hongos así

como en las hojas y semillas de numerosas legumbres ycereales.

Es soluble en agua y en alcohol, y ligeramente soluble en éter. Se obtiene mediante la síntesis de

Wöhler, que fue diseñada en 1828 por el químico alemán Friedrich Wöhler, y fue la

segunda sustancia orgánica obtenida artificialmente, luego del oxalato de amonio.

 

Los organismos vivientes excretan el exceso de nitrógeno  que resulta del metabolismo de aminoácidos en una de tres formas. Muchos organismos acuáticos simplemente excretan amonio. Donde el agua es menos abundante, el amonio se transforma en una molécula menos tóxica, además de que su excreción necesita de menos agua. Uno de estos productos es la urea, la cual es excretada por la mayoría de los vertebrados terrestres, el otro producto posible de excreción es el ácido úrico, que es excretado por aves y reptiles terrestres.

De acuerdo a lo anterior, los organismos vivientes, se clasifican en amonotélicos (excretan amonio), urotélicos (excretan urea) yuricotélicos (excretan ácido úrico). Algunos organismos pueden cambiar su metabolismo de amonotélicos a urotélicos o uricotélicos, según las restricciones de agua a las que sean expuestos.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Figura: representación de las moléculas de amonio, urea y ácido úrico 

 

La urea, se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea, que es secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina. El ciclo fue encontrado en 1932 por Hans Krebs y Kurt Henseleit, fue el  primer ciclo metabólico elucidado, el ciclo de los ácidos tricarboxílicos fue descrito en 1937. Sus reacciones individuales fueron descritas después por SarahRatney y Philip Cohen.

 

 

 

 

                                                    

 

Los dos átomos de nitrógeno de la urea son aportados por el aspartato y el amonio, los átomos de carbono, provienen del ácido carbónico. En el ciclo intervienen 5 reacciones,  dos son  mitocondriales y tres citosólicas.

 

A.-   Carbamoil   fosfato   sintasa   (CPS)  

B.-   Ornitina   transcarbamilasa  

C.-   Arginosuccinato   sintasa  

D.-   Arginosuccinasa  

E.-   Arginasa

La urea es una sustancia con alto contenido en nitrógeno que se produce cuando el cuerpo metaboliza las proteínas. Se produce en el hígado y el riñón es el encargado de eliminarlo del cuerpo a través de la orina.

Normalmente se determina su concentración en una muestra de sangre. El objetivo de esta prueba diagnóstica es determinar si los riñones funcionan normalmente, si una enfermedad renal existente ha empeorado, para vigilar el tratamiento de una enfermedad renal o para determinar si una persona está deshidratada o no. 

Cuando la función del riñón se ve alterada por distintas enfermedades, el riñón es menos eficiente en la excreción de la urea, por lo que sus concentraciones en sangre aumentan. Por lo

tanto, una concentración en sangre aumentada puede indicar una disminución de la función renal, (por padecer diabetes o hipertensión, etc.) , o estar producida por medicamentos que afectan directamente a los riñones. Además, la urea puede aumentar cuando se produce una obstrucción del tracto urinario, (por cálculos urinarios o por tumores) o cuando se disminuye el flujo de sangre hacia los riñones, (como ocurre con la deshidratación y la insuficiencia cardiaca). También aumenta cuando la dieta es rica en proteínas, en la enfermedad de Addison, tras la destrucción de tejidos (como las quemaduras) o cuando se produce un sangrado gastrointestinal. 

Una concentración disminuida en sangre puede estar causada por una dieta baja en proteínas, malnutrición o una lesión hepática.

Representación del ciclo de la urea

 

 

Creatinina

Estructura química de la creatinina.

La creatinina es un compuesto orgánico generado a partir de la degradación de la creatina(que es un

nutriente útil para los músculos). Es un producto de desecho del metabolismo normal de los músculos

que usualmente es producida por el cuerpo en una tasa muy constante (dependiendo de la masa de los

músculos), y normalmente filtrada por losriñones y excretada en la orina. La medición de la creatinina es

la manera más simple de monitorizar la correcta función de los riñones.

[editar]Uso en diagnóstico

Medir la creatinina del suero es una prueba simple y es el indicador más común de la función renal. Una

subida en los niveles de creatinina de la sangre solamente es observada cuando hay un marcado daño

en los nefrones(RC). Por lo tanto esta prueba no es conveniente para detectar estados tempranos

de enfermedad del riñón. Una mejor valoración de la función del riñón es dada por la prueba

de aclaramiento de creatinina. La separación de creatinina puede ser calculada con precisión usando la

concentración de la creatinina del suero y alguna o todas las variables siguientes: sexo, edad, peso, y

raza según lo sugerido por la National Diabetes Association con una recolección de orina de menos de

24 horas. Algunos laboratorios calcularán el ClCr si está escrito en la forma de solicitud de la patología;

y, la edad, el sexo, y el peso necesarios son incluidas en la información del paciente.

[editar]Interpretación

En los Estados Unidos, los niveles de creatinina son típicamente expresados en mg/dL, mientras que

en Canadá y Europa puede ser usado μmol/litro [μM]. 1 mg/dL de creatinina son 88.4 μmol/l.

El típico rango de referencia para las mujeres es estimado de 0.5 a 1.0 mg/dL (cerca de 45 a 90 μmol/l),

para los hombres es de 0.7 a 1.4 mg/dL (60 a 110 μmol/l). Mientras que una línea base de 2.0 mg/dL

(150 μmol/l) de creatinina en el suero puede indicar una función normal del riñón en un fisioculturista

masculino, una creatinina del suero de 0.7 mg/dL (60 μmol/l) puede indicar una enfermedad renal

significativa en una frágil mujer anciana. Más importante que un nivel absoluto de creatinina es la

tendencia de los niveles de la creatinina en un cierto plazo. Un nivel creciente de creatinina indica daño

del riñón, mientras que un nivel de creatinina que declina indica una mejora de la función del riñón

CREATININAA

  La creatinina es una molécula de deshecho que se genera a partir del metabolismo muscular. La creatinina proviene de la creatina, una molécula muy importante para la producción de energía muscular. Aproximadamente el 2% de la creatina del cuerpo se convierte en creatinina cada día. La creatinina se transporta desde los músculos por medio de la sangre hacia el riñón. Los riñones filtran la mayoría de la creatinina y la eliminan en la orina.

Aunque es una sustancia de deshecho, la creatinina es una prueba diagnóstica esencial, ya que se ha observado que su concentración en sangre indica con bastante fiabilidad el estado de la función renal. Si los riñones no funcionan bien, no eliminan bien la creatinina y por lo tanto ésta se acumula en la sangre. Por esto la creatinina puede avisar de una posible disfunción o insuficiencia renal, incluso antes de que se presenten síntomas. Por eso la creatinina suele figurar en los análisis de sangre que se realizan comúnmente. 

Los valores normales de creatinina en la sangre son aproximadamente 0,6 a 1,2 miligramos (mg) por decilitro (dL) en los varones adultos y 0,5 a 1,1 miligramos por decilitro en las mujeres adultas. Los adultos con mucha masa muscular pueden tener más creatinina en la sangre que la población normal. Las personas ancianas, por otro lado, pueden tener menos creatinina en la sangre de lo normal. 

Algunos fármacos pueden producir una elevación anormal de las concentraciones de creatinina en sangre. Una concentración muy elevada de creatinina en la sangre puede indicar la necesidad de someterse a diálisis para eliminar las sustancias de deshecho de la sangre.

CreatinaLa creatina (también denominada α-

metil guanido-acético y

frecuentemente abreviado en la

literatura como Cr) es un ácido

orgánico nitrogenado  que se encuentra

en los músculos y células

nerviosas de algunos organismos

vivos. Es un derivado de

los aminoácidos muy parecido a ellos

en cuanto a su estructura molecular.

Se sintetiza de forma natural en el hígado, el páncreas y en los riñones a partir de aminoácidos como

la arginina, laglicina y la metionina a razón de un gramo de creatina por día.1 Constituye la fuente

inmediata y directa para regenerar ATP y proveer de energía a las células musculares.

Función

Gran parte de la creatina se almacena en todos los músculos del cuerpo (alrededor del 90%), se

sabe que un adulto que tenga 70 kg de peso corporal posee cerca de 120 g de creatina.4 La

finalidad del almacenamiento es la creación junto con el fósforo de lafosfocreatina (PCr) presente

en las células musculares de los vertebrados así como algunos invertebrados, se encuentra

presente con la enzima creatina quinasa.5 Los músculos no son capaces de sintetizar la creatina y

es por esta razón por la que la toman del torrente sanguíneo. La creatina constituye la fuente

inmediata y directa para regenerar ATP (Adenosín trifosfato) un constituyente energético de las

células musculares. Un sistema energético similar basado en la arginina/fosfoarginina opera en

muchos animalesinvertebrados por similitud vía la acción de la arginina quinasa. Una de las

funciones de la creatina es la de regular el pH mediantedisoluciones tampón en las células.

Bilirrubina

Creatina

Nomenclatura IUPAC ácido 2-(carbamimidoil-metil-amino)acético

Otros nombres

ácido (α-metilguanido)acéticocreatinaácido metilguanidinoacéticoN-amidinosarcosina

Fórmula molecular C4H9N3O2

Masa molecular 131,13 g/molNúmero CAS 57-00-1Número EINECS 200-306-6Punto de fusión se descompone a 303 °CSMILES CN(CC(=O)O)C(=N)N

Estructura de la bilirrubina.

La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo anaranjado que resulta de la degradación de

la hemoglobina.

Esta biomolécula se forma cuando el eritrocito desaparece del aparato circulatorio, por su extrema

fragilidad, aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos 100 a 120 días).

Su membrana celular se rompe y la hemoglobina liberada es fagocitada por losmacrófagos tisulares del

organismo, sobre todo los macrófagos del bazo, hígado y médula ósea. En esta degradación de la

hemoglobina, se separan, por un lado, la molécula de globinay, por otro, el grupo hemo.

La hemo-oxigenasa degrada el grupo hemo en los macrófagos, abriendo el anillo tetrapirrólicopara dar

origen a una molécula lineal de 4 anillos pirrólicos llamada biliverdina, además dehierro libre (se oxida el

Fe2+ a Fe3+) y CO (monóxido de carbono). La biliverdina es luego reducida por la enzima biliverdin

reductasa para dar bilirrubina. Durante las horas o los días siguientes los macrófagos liberan el hierrode

la hemoglobina que será transportado por la transferrina hasta la médula ósea (para formar nuevos

hematíes), o almacenado en el hígado y otros tejidos en forma de ferritina para situaciones de

necesidad.

Los macrófagos de los tejidos transforman la porfirina de la hemoglobina en bilirrubina que viaja unida a

la albúmina sérica (proteínatransportadora) por el torrente sanguíneo al hígado, donde se separan, y la

bilirrubina se secreta por la bilis (por eso el color amarillo-verdoso de la bilis) y se degrada.

Cuando el nivel de bilirrubina en la sangre aumenta (valores normales de 0,3 a 1 mg/dl), se acumula en

los tejidos, sobre todo aquellos con mayor número de fibras elásticas (paladar, conjuntiva). Si es mayor

de 2 a 2,5 mg/dl, se observa una coloración amarillenta de lapiel y mucosa, un fenómeno conocido

como ictericia.

[editar]Síndromes asociados a hiperbilirrubinemia1

Hiperbilirrubinemia no conjugada o indirecta:

Síndrome de Gilbert

Síndrome de Crigler-Najjar

Hiperbilirrubinemia conjugada o directa:

Síndrome de Dubin-Johnson

Síndrome de Rotor

Bilirrubina¿QUÉ ES?La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo rojizo que resulta del metabolismo de la hemoglobina. Dicho metabolismo inicia con la descomposición de los glóbulos rojos y luego es transportada por la albúmina en la sangre hasta el hígado.

La bilirrubina es poco soluble en agua. Es sensible a la luz y se descompone en presencia de ésta. Cuando la bilirrubina se conjuga en el hígado con ácido glucurónico, da origen a la llamada “bilirrubina conjugada o directa”, la cual es excretada en la bilis por el hígado y almacenada en la vesícula biliar o transferida directamente al intestino delgado.

La bilirrubina es decompuesta posteriormente por bacterias en los intestinos, contribuyendo al color característico de las heces. Un pequeño porcentaje de estos compuestos es reabsorbido por el cuerpo y finalmente excretado a través de la orina.

La bilirrubina no conjugada recibe también el nombre de bilirrubina indirecta. Cuando se eleva la bilirrubina, la piel y los tejidos adquieren un color amarillo denominado ictericia.

Los exámenes de bilirrubina total (directa más indirecta), sirven para determinar si una persona padece alguna enfermedad hepática (elevación de la bilirrubina no conjugada) o un problema de la vesícula biliar (elevación de la bilirrubina conjugada). 

Este examen se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas como: GOT, GPT, GGT, fosfatasa alcalina y el paciente no debe consumir alimentos en las 4 horas anteriores al examen.

Los valores normales de bilirrubina son los siguientes: Bilirrubina directa (0,1 a 0,3 mg/100 ml); Bilirrubina indirecta (menor de 1,0 mg/ml); Bilirrubina total (0,3 a 1,0 mg/100 ml).

Los resultados del examen pueden verse afectados por el uso de algunos antibióticos, diuréticos, anticonceptivos orales, esteroides anabólicos, entre otros. Los barbitúricos, cafeína y penicilina también disminuyen las mediciones de bilirrubina.

Ácido úricoEl ácido úrico es un compuesto orgánico de carbono, nitrógeno, oxígeno e hidrógeno. Su fórmula

química es C5H4N4O3.

La estructura del ácido úrico es:

Esquema en 3D del ácido úrico.

El ácido úrico es un producto de desecho del metabolismo de nitrógeno en el cuerpo humano (el

producto de desecho principal es la urea), y se encuentra en la orina en pequeñas cantidades. En

algunos animales, como aves, reptiles y muchos artrópodos, es el principal producto de desecho, y se

expulsa con las heces; los animales que excretan mayoritariamente ácido úrico se

denominan uricotélicos. El alto contenido de nitrógeno del ácido úrico es la razón por la que el guano es

tan valioso como fertilizante en la agricultura.

En la sangre humana, la concentración de ácido úrico comprendida entre 2,5 a 6 para la mujer y hasta

7,2 para el hombre mg/dl es considerada normal por la Asociación Médica Americana, aunque se

pueden encontrar niveles más bajos en los vegetarianos.

La gota en el ser humano está asociada con niveles anormales de ácido úrico en el sistema. La

saturación de ácido úrico en la sangre humana puede dar lugar a un tipo decálculos renales (litiasis)

cuando el ácido cristaliza en el riñón. Un porcentaje considerable de enfermos de gota llegan a tener

cálculos renales de tipo úrico.

El aumento de los niveles de ácido úrico en la sangre no sólo puede estar relacionado con la gota, sino

que puede ser simplemente una hiperuricemia, que presenta algunos de los síntomas anteriores o

puede ser asintomática. Sin embargo cuanto mayor es el aumento de ácido úrico en sangre mayores

son las posibilidades de padecer afecciones renales, artríticas, etc.

[editar]Degradación de purinas

Los ácidos nucleicos ya existentes en el organismo son hidrolizados por endo y exonucleasas que dan

mononucleótidos que a su vez son degradados a nucleósidos por la fosfomonoesterasa,

esta enzima libera guanosina y adenosina. Estos 2 nucleósidos no pueden seguir exactamente la misma

vía.

La adenosina debe ser desaminada por la *adenosina desaminasa previamente para formar inosina.

Sobre la inosina actúa la *nucleósido fosforilasa que la despoja de su ribosa y da hipoxantina. Esta

enzima actúa directamente sobre la guanosina liberando guanina.

Desde la hipoxantina y la guanina se forma un compuesto llamado xantina, que da origen al ácido úrico.

Estos últimos 2 pasos son catalizados por la xantina oxidasa. (esta contiene FAD, molibdeno y hierro no

hemo) dando lugar al ácido úrico y luego al urato monosódico.

[editar]Véase también

Artritis por microcristales

Uricosúrico

Probenecid

¿Qué es el Ácido Urico?.

Subtítulos

.

Ingerir Preferentemente

Cura de Limón

Usar con Moderación y Contra indicados

Tratamiento de la Gota en Medicina Natural

 

El ácido úrico son sustancias que se forman principalmente en el hígado a partir de los núcleos celulares animales como la carne o el pescado, y que se eliminan a través de la orina.

Lo que ocurre es que si su producción es muy abundante, por ejemplo en un consumo excesivo de carne, entonces no se elimina completamente, acumulándose sobre todo en la inmediación del cartílago, y por lo tanto produciendo enfermedades tan molestas y dolorosas como es la propia gota 

Cuando hablamos de ácido úrico hablamos muchas veces de artritis y gota.La artritis es curable perfectamente siempre y cuando se siga un régimen especial de alimentación complementándolo con plantas medicinales que purifiquen la sangre, eliminen ácido úrico y activen las funciones de los órganos de nuestro cuerpo. 

Las personas que padecen de artritis manifiestan por lo general síntomas como jaquecas, eczemas, urticaria, reumatismos gotosos, gota, dolores de articulaciones, lumbago, dolor de

cabeza, ciática, dolores nerviosos en diversos lugares del cuerpo, piedras en los riñones, erupciones en la piel, etc. 

Lo más importante es la alimentación. Contra las artritis deformantes de la gota crónica ayudan los baños saladoyódicos, los fangos, las curas físicas artificiales (rayos ultravioletas, ondas cortas, baño de luz, etc.)

Ingerir Preferentemente

Es necesaria una dieta estricta, a base de zumos, fruta y un severo tratamiento de alimentos vegetales crudos, entre los cuales debe ocupar el primer lugar el ajo, la cebolla, el puerro, el apio, perejil, zanahoria, levadura de cerveza, miel y limón.

Si queremos erradicar de forma duradera la gota, es imprescindible adoptar una dieta eminentemente vegetariana.

- hortalizas, en especial: zanahoria,zapallo, calabaza, zapallito de tronco, remolacha, apio,cebolla, ajo, papa, batata, nabo,berro, pepino, achicoria;especialmente el apio crudo en forma de ensalada.

- frutas, en especial: durazno, banana, uvas, pasa de uva, caqui, damasco, higo, higo seco, naranja, pomelo, mandarina, limón, ananas, sandia, melón;

- ingerir bastante agua/líquidos - cerca de 3 litros al día -Es aconsejable el uso de aguas minerales diuréticas, alcalinizantes y sulfatosódicas. Objetivo: diluir la orina, reducir infecciones y tratar lesiones obstructivas;

Infusiones recomendadas: alcachofa, carqueja, cola de caballo, diente de leon, bardana, raíces de zarzaparrilla, raíces de saponaria, corteza de agracejo, raíces de betónica, raíces de hinojo y raíces de brusco. Endulzar con miel, tomar una taza por la mañana en ayunas y el resto lejos de las comidas, ortiga verde, agracejo, hojas de abedul, estigma de maíz y ginkgo biloba. Beber abundantemente durante la crisis de gota.

Cura de Limón

Además de someterse a una dieta vegetariana estricta, hasta que desaparezca la dolencia, será necesario tomar abundantes zumos de frutas y verduras durante el día.

El zumo de limón ayuda notablemente a la eliminación del ácido úrico.

Para ello debemos de exprimir un limón cada mañana y beberlo en ayunas durante 21 días seguidos. No debe de beberse de golpe como el que se toma un vaso de agua, si no que debe de beberse poco a poco a sorbitos y ensalivándolo bien antes de tragar, de esta manera conseguimos que llegue al estómago envuelto en saliva y siendo más fácil su asimilación.

Usar con Moderación

asados: pescados, aves, conejo esparragos, mani,legumbres, hongos, espinaca

Contra Indicados

evitar el consumo de café, té, bebidas alcohólicas, principalmente : cerveza y chopp;bebidas a base de colas y bebidas carbónicas. - 

- alimentos embutidos: salchichas, mortadela, salame, jamón, chorizo; 

- frutos de mar: lenguado, sardina, mariscos,anchoas, arenque, caballa, 

- menudos: mollejas, chinchulines,hígado, corazón, riñones,etc;

- carnes: carne bovina y porcina, cabrito, carnero, panceta, extractos o salsas a base de carne, caldo de carne en cubitos.

- otros: mayonesa, sopas industrializadas;

Observaciones

- evitar la ingestión de gorduras y el exceso de proteínas. Los carbohidratos (almidón) pueden ser usados para la contribución en la excreción de ácido úrico; 

- la recomendación dietética es para la reducción de los niveles de ácido úrico en sangre, alcalinización de la orina, e incremento de la ingesta hídrica;

- es importante mantener la continuidad de la dieta aún en las fases asintomáticas;

- Los ejercicios mejoran la circulación sanguínea, contribuyen para el control de la presión arterial y peso, promueven bien estar, pero deben ser practicados sin eccesos. Busque orientación médica. Además de este tratamiento dietético, se recomendará al paciente llevar una vida higiénica: evitar la excesiva fatiga intelectual y material y la vida demasiado sedentaria, vivir al aire libre o por lo menos efectuar frecuentes paseos y realizar actividades deportivas.

Tratamiento de la Gota en Medicina Natural

GEOTERAPIA.- Durante la crisis, tomar baños de pies de agua arcillosa incorporándole una decocción de 200 gr. de flores de heno en un litro de agua y otra decocción de 200 gr. de paja de avena igualmente en un litro de agua. Baño de pies muy caliente a 42 º C. durante 15 o 30 minutos.

Aplicaciones diarias, o días alternos de cataplasmas frías y espesas de arcilla verde sobre las partes afectadas. Para aumentar la eficacia del tratamiento, se podrá aplicar una cataplasma caliente de flores de heno seguida inmediatamente de la cataplasma fría de arcilla verde. Dos veces por semana medio baño o baño completo con agua de arcilla y flores de heno. Incorporar 2 Kg. de arcilla, a una temperatura de 38 º C., durante 10 minutos. Los días sin baño, chorro de agua fría en las piernas y en los brazos.

Las transaminasas son unas enzimas, principalmente localizadas en el hígado.Para determinar las transaminasas es necesario un análisis de sangre. Es una prueba sencilla que lo único que requiere es una extracción de sangre del paciente en ayunas y que generalmente se extrae de una vena del antebrazo. Previamente a la extracción es necesario que el paciente, unos días antes, haga una dieta en la que no sobrecargue el hígado, no tomando alcohol, escasas

proteínas y grasas, y también es importante no realizar esfuerzos físicos importantes.

 Aminotransferasa

Aspartato aminotransferasa de E. coli con el cofactor Piridoxal 5'- Fosfato

Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas, pues

transfieren grupos amino desde un metabolitoa otro, generalmente aminoácidos. Estas enzimas son inducibles, porque su

actividad puede aumentarse por la acción de diversas hormonas como latiroxina o los glucocorticoides, su reacción es

libremente reversible y suconstante de equilibrio está cerca a la unidad.

Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido des del cual transfieren el grupo amino. Los números EC 2.6

representan a las enzimas transferasas que transfieren grupos que contienen nitrógeno. Ver: Anexo:Números EC (EC 2.6)

[editar]Mecanismos de la transaminación

Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para

ejercer su función; actúa como transportador del grupo amino entre los sustratos, alternando su estructura entre la forma

aldehídica (piridoxal fosfato, PLP) y la forma aminada (piridoxamina-5-fosfato, PMP). El PLP contiene un anillo

de piridina ligeramente básico y un hidroxiloque es ligeramente ácido, hecho que permite que sea muy estable porque es

muy flexible. El grupo más importante del PLP es elaldehído. El piridoxal fosfato se une covalentemente al centro activo de

las transaminasas a través del aminorante amino èpsilon de un residuo de lisina, y durante la reacción es transferido al

aminoácido con formación de una base de Schiff, a partir de cuyo compuesto se producen las modificaciones químicas que

conducen a la transaminación. Algunas aminotransferasas, sin embargo, utilizan elpiruvato como cofactor.

Unión de la coenzima PLP, que se modifica a Piridoxamina fosfato, al amino épsilon de un residuo de lisina de la

enzima transaminasa

(Ver la imagen: Unión de la coenzima PLP, que se modifica a Piridoxamina fosfato, al amino épsilon de un residuo de lisina

de la enzima transaminasa1 )

Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación, importante sobre todo para la síntesis de aminoácidos no

esenciales y la degradación de la mayoría de aminoácidos, que pierden su grupo amino por transaminación, excepto los

aminoácidos lisina y treonina, donde esta reacción no es posible. Hay una aminotransferasa para cada aminoácido excepto

para estos dos aminoácidos. Las principales aminotransferasas son las hepáticascomo:

La alanina aminotransferasa (ALT) o Glutamato-piruvato transaminasa (GPT), se localiza fundamentalmente a nivel

citosólico en el hepatocito, por la que se la denomina unilocular.2

La aspartato aminotransferasa (AST) o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), localizada sobretodo en

la mitocondria y a nivel citoplasmático, por lo que se le llama enzima bilocular.2 Ésta está presente, además del hígado,

en otros órganos, como son, en orden de abundancia: el miocardio, el músculo esquelético, los riñones, el cerebro,

elpáncreas, el pulmón, los leucocitos y los eritrocitos.3

Estas aumentan en asociación a diversas enfermedades. En ocasiones, el tipo específico de aminotransferasa elevada

sugiere el órgano afectado por su relativa abundancia en él.

En la transaminación participan normalmente, como donante y receptor, el glutamato y el α-cetoglutarato (α-KG), que

participan en las diferentes reacciones catalizadas por las diferentes aminotransferasas. La transaminación consiste en

transportar un grupo α-amino desde un α-aminoácido donador, al carbono ceto de un α-cetoácido receptor.4 Este proceso

ocurre en dos etapas5 y es catalizado por las distintas aminotransferasas específicas de cada sustrato.

a) En la primera etapa un α-aminoácido que actuará como donador, transfiere el grupo α -amino a la enzima transaminasa,

produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima quedará aminada. (Ver imagen: Primera etapa de la

transaminación)

b) En una segunda etapa, el grupo amino se transfiere al α-cetoácido aceptor (α-cetoglutarato, piruvato o oxalocetato)

formando un nuevo aminoácido y regenerando la enzima. (Ver imagen: Segunda etapa de la transaminación)

La reacción de la aminotransferasa ocurre vía mecanismo Ping Pong.5

[editar]Papel de las aminotransferasas en el metabolismo

Los humanos ingerimos nitrógeno a partir de aminoácidos de la dieta, proteínas y amoníaco que es fijado por

las nitrogenasasbacterianas de las bacterias del intestino, el glutamato deshidrogenasa.4 La glutamina sintasa convierten el

amoníaco a glutamato yglutamina respectivamente, de los cuales las transaminasas transfieren sus grupos amino y amido a

otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación.

La reacción de transaminación tiene lugar en el citosol y las mitocondrias.6 Las reacciones de transaminación son

reversibles, así se podrán utilizar los α-cetoácidos para la síntesis de aminoácidos. Incluso si los α-cetoácidos que

corresponden a los esqueletos de carbono de los aminoácidos esenciales son administrados por la dieta, podrán

sintetizarse estos aminoácidos con una simple transaminación, catalizada por la aminotransferasa correspondiente.4 El

sentido de la reacción viene determinado por la concentraciones de productos y reactivos en el hígado porque, en éste, los

metabólitos están próximos al equilibrio.

La GOT cataliza la reacción hacia la formación de oxaloacetato.

Aspartato + α-Cetoglutarato ⇔ Oxalacetato + Glutamato

La GTP cataliza otra reacción, hacia la formación de piruvato.

Alanina + α-Cetoglutarato ⇔ Piruvato + Glutamato

La GTP tiene una gran importancia en la catalización de reacciones que transfieren carbono y

nitrógeno del músculo esquelético al hígado en forma de alanina. Primero, en el músculo

esquelético, el piruvato actúa como receptor de un grupo amino y se transforma en alanina, esta

será transportada a través del corriente sanguíneo hasta el hígado donde la alanina transferasa

(ALT) transfiere el grupo amino al α-KG, regenerando así el piruvato que puede incorporarse en

la gluconeogénesis como fuente de carbonos y la glucosaresultante podrá pasar de nuevo

al músculo. Este proceso se conoce como el ciclo de la glucosa-alanina y permite la eliminación

del nitrógeno del músculo esquelético en forma de urea, transformación que se dará gracias

al Ciclo de la urea.

[editar]Síntesis de aminoácidos no esenciales

Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados por el cuerpo sin

necesidad de ingerirlos y poder tener un correcto funcionamiento de todos los órganos, estos

son: alanina, asparagina, aspartato, cisteina, glutamato, glutamina, glicina,prolina, serina y tirosin

a. La transaminación tendrá un papel importante en la síntesis de los aminoácidos no esenciales.

La arginina,metionina y fenilalanina se pueden sintetizar en el cuerpo, pero a causa de que no

podemos sintetizar la suficiente cantidad de estos aminoácidos para cubrir las funciones de

nuestro metabolismo se consideran esenciales.

El glutamato se forma a partir de amoníaco y el α-cetoglutarato por una transaminación

catalizada por la glutamato deshidrogenasa. El aspartato puede sintetizarse a partir de la

asparagina o también se sintetiza con una transaminación catalizada por la aspartato

aminotransferasa.7

La asparagina y la glutamina son sintetizadas por la asparagina sintetasa y glutamina sintetasa,

respectivamente. La glutamina es producida por la fijación de nitrógeno a partir del glutamato y la

asparagina se produce por una simple transaminación.7

Una unión de ATP y metionina forma S-adenosilmetionina, a la que se le añade un grupo

SH para formar homcisteína, quién a su vez reaccionará con serina, y dará cistationina, que

liberará un ión amonio y formará cisteína más α-cetobutirato.7

La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina mediante una reducción dependiente de NADH y

es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa que tiene como cofactor a la biopterina. La

transaminación de fenilalanina da como producto el ácido fenilpirúvico, que se reduce

a fenilacetato y fenilactato.7

La ornitina y la prolina derivan del glutamato. La ornitina se sintetiza a partir del glutamato

cuando hay escasez de arginina en la dieta, la principal fuente de ornitina.7

La serina se sintetiza a partir del 3-fosfoglicerato, que se convierte en un cetoácido mediante

una deshidrogenasa ligada a NADH. La serina puede ser precursor de glicina, mediante una

transaminación catalizada por la serina hidroximetiltransferasa (SHMT1 si se trata de la enzima

citosólica o SHMT2 si se trata de la enzima mitocondrial) en la que se transfiere el grupo

hidroximetil de la serina altetrahidrofolato (THF) obteniendo como productos glicina y N5,N10-

metileno-THF. La glicina puede ser también precursora de la serina.7 (vean imagen G) La glicina

juega un papel importante en el anabolismo de nucleótidos de porina, glutatión, creatina, etc.

Las reacciones de transaminación son reversibles, en cambio las de transamidación necesitan

ATP y son consideradas irreversibles.7El grupo α-amino es imprescindible para la síntesis de

aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. De estos se sintetizan

glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la principal fuente de los grupos amino para

la transaminación.

[editar]Degradación de aminoácidos

El exceso de nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos se elimina de la celula via

transaminación, desaminación y formación de urea y los esqueletos de carbono pueden

transformarse en carbohidratos con la incorporación a la gluconeogénesis o pueden conservarse

como ácidos grasos con la incorporación a la vía de síntesis de ácidos grasos.7

Según los productos obtenidos en este proceso de degradación para eliminar el exceso de

nitrógeno, los aminoácidos pueden clasificarse en glucogénicos, cetogénicos o glucogénicos y

cetogénicos.7 Los aminoácidos glucogénicos dan como producto de piruvato o intermediarios

del ciclo del TCA o ciclo de Krebs, como son el α-cetoglutarato o el oxalocetato, precursores de

la glucosa si se incorporan a la gluconeogénesis. Los aminoácidos únicamente cetogénicos son

solos dos; la lisina y la leucina que dan como producto acetil-CoA o acetoacetil-CoA, de los

quales no se puede producir glucosa. Los

aminoácidos isoleucina, fenilalanina, treonina,triptófano y tirosina pueden dar productos

precursores tanto de la glucosa como de los ácidos grasos, por eso se les clasifica

comoglucogénicos y cetogénicos.

Los aminoácidos no son utilizados como principal fuente de energía, aunque si no se necesitan

para el recambio proteico, puesto que no se pueden almacenar, pueden utilizarse como tales.

La desaminación es el primer paso de todas las vías de degradación de aminoácidos que tiene

lugar en la matriz mitocondrial.6Muchos aminoácidos son desaminados por transaminación. Las

aminotransferasa remueven el grupo α-amino des del α-aminoácido donador hasta el carbono

ceto de un α-cetoácido receptor (piruvato, oxalocetato o α-cetoglutarato). Si el aceptor del grupo

amino es el cetoglutarato se producirá como nuevo aminoácido el glutamato.

Posteriormente se lleva a cabo una desaminación oxidativa, en la que la enzima ácido glutámico-

deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico o glutamato. Esta reaccion

requiere NAD+ i NADP+, regenera el cetoglutarato y se forma amoníaco que es tóxico para el

cerebro.8 El amoníaco se transportará hasta el hígado, donde tendrá lugar el Ciclo de la Urea

que trasformará este compuesto en urea gracias a su unión con CO ₂  para poder ser excretado.

El cetoácido puede degradarse desaminandose por la vía del ácido cítrico o transformarse en

glucosa por la vía de la gluconeogénesis, o en lípidos por la vía de la lipogénesis.

[editar]Nivel de Transaminasas en sangre

Los niveles de Transaminasas en sangre se utilizan como indicador para detectar

posibles patologías en las funciones del hígado.

Tanto la AST y ALT están presentes en el suero en concentraciones inferiores a 30-40 Ul/l,9 pero

si el hígado está dañado, la permeabilidad de la membrana celular aumenta y estas enzimas son

liberadas a la sangre en grandes cantidades, hecho que no siempre requiere la necrosis de los

hepatocitos. De hecho, hay escasa correlación entre el daño celular hepático y el grado de

elevación de las transaminasas. Prácticamente cualquier enfermedad hepática que comporte un

daño necroinflamatorio puede ser la causa.3

Las enfermedades hepáticas -hepatitis viral, cirrosis-, el hígado graso, el consumo excesivo de

alcohol, quistes o tumores en el hígado u obstrucción graves de la vía biliar pueden provocar un

aumento notable de la transaminasa en sangre.

La elevación de transaminasas es un proceso muy inespecífico que puede ocurrir en casi todas

las enfermedades hepáticas y en numerosas extrahepáticas.3

Las enfermedades hepáticas (hepatitis viral, cirrosis…) provocan un aumento notable de

la transaminasa glutámico-pirúvico (ALT) en elplasma sanguíneo 9  , debido a su única

localización en el hígado.9 Otras enfermedades no hepáticas, como pueden ser aquellas

relacionadas con procesos musculares (distrofias, polimiositis o traumatismos e un infarto agudo

de miocardio) pueden ser la causa de un incremento más marcado de la transaminasa

glutámico-oxalacético (AST), debido a su presencia, además del hígado, en otros órganos.9

Así pues, en la mayoría de tipos de enfermedad hepática, la actividad de la ALT es mayor que la

de la AST.9 La hepatitis alcohólica es una excepción a esta regla ya que el alcohol incrementa la

actividad de la AST en el plasma, al contrario que otras formas de hepatitis; la mayoría de formas

de daño hepático hacen disminuir la actividad hepatocitaria de ambas formas de la AST mientras

que el alcohol sólo reduce la actividad citosólica. En los alcohólicos es común la deficiencia en

piridoxina, que reduce la actividad de la AST y, finalmente, el alcohol induce la liberación de la

AST mitocondrial a partir de células sin daño celular visible.9

Aún así, es prácticamente imposible que haya escasez de vitamina B6, ya que es una substancia

que se encuentra en muchos alimentos: en carnes, yema de los huevos, grano integral, pescado,

lácteos, frutas secas, etc.10 Tampoco es común la ausencia de sustratos, ya que los aminoácidos

no esenciales también se pueden ingerir por la dieta y prescindir de ser sintetizados a partir de

los esenciales.

[editar]Pruebas de la función hepática

En medicina, el hecho de tener niveles más altos de lo normal de estas enzimas no indica,

necesariamente, una enfermedad hepática establecida9 y aún dándose el caso, existen varios

tipos de daño hepático que puedan producir este efecto.9 Así pues, la interpretación de los

niveles altos de ALT y AST depende del cuadro clínico en general3 (si el paciente presenta

enfermedades sistemáticas asociadas, consumo de alcohol u otros fármacos, gravedad de

los síntomas, si se acompaña de ictericia hepática…).3Por este motivo se realizan las llamadas

pruebas de función hepática, que incluyen fosfatasa alcalina (FA), gamma glutamil

transpeptidasa (GGT), albúmina, bilirrubina (total y directa) y estudio de coagulación. (Ver

pruebas en la tabla)

Pruebas de laboratorio que pueden identificar la causa de la hipertransaminemia

[editar]Hipertransaminasemia aguda

Hipertransaminasemia aguda

Un caso de hipertransaminasemia por encima de diez veces su valor normal y de poca durada

(inferior a 3-6 meses), conllevará a una necrosis hepática aguda o hepatitis aguda.9 Cuando la

ALT es superior a 1000 Ul/l la causa vendrá dada casi con toda seguridad por una hepatitis

aguda viral (virus A, B y C) una hepatitis por fármacos o tóxicos o una hepatitis isquémica (fallo

cardíaco agudo).3 Las hepatitis víricas suponen la causa más frecuente de elevación de

aminotransferasas, constituyendo más del 90% de los casos de hepatitis aguda, aunque deben

investigarse otras causas.9

Con valores inferiores a 1000 Ul/l la hipertransaminasemia aguda puede ser debida al consumo

de alcohol o ciertos fármacos, colangitis,Enfermedad de Wilson, hepatitis autoinmune, hepatitis

por CMV, VEB y VHS, como también hepatitis por gérmenes infrecuentes (Brucella, fiebre

Q, Leptospira, etc).

[editar]Procedimiento

Si un paciente presenta hepatits aguda, se considera primeramente que esta sea debida a un

consumo de alcohol, una ingesta de medicamentoso un origen vírico, por lo que se utilizan los

marcadores serológicos de infección viral por virus hepatotrópicos clásicos (anticuerpo anti-HA

IgM, HBs Ag, anticuerpo anti-HBc IgM y anticuerpo anti-VHC). Si estas pruebas son negativas,

se pasa a realizar otras para descartar causas más inusuales de hepatitis aguda, enfermedades

hepáticas crónicas (sobre todo enfermedad de Wilson y hepatitis autoinmune) o patología biliar,

por lo que se realiza una ecografía abdominal. (Ver pruebas en la tabla)

Se considerará preciso derivar al especialista del paciente cuando se detecte un fallo hepático

agudo, en la presencia de un diagnóstico de hepatopatía de etiología poco frecuente, cuando

haya la posibilidad de instaurar un tratamiento específico (por ejemplo:antivirales) o si la

hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un transplante. (Ver

esquema: Hipertransaminasemia aguda)

Cuando se produce una curación de estas enfermedades se vuelve gradualmente a los valores

normales de transaminasas en sangre.11 Pero cuando el daño hepático se ha establecido de

modo crónico o se ha producido una rotura notable de células hepáticas, con transformación

cirrótica, la bajada de las transaminasas no indica curación sino que es señal de que ya no hay

más células hepáticas que viertan estas enzimas en la sangre.11

[editar]Hipertransaminasemia prolongada

Hipertransaminasemia prolongada

La elevación de las transaminasas inferior a diez veces el valor normal con una duración superior

a seis meses,9 es la situación más frecuente en la práctica clínica. Se detectan muchos casos de

manera accidental en pacientes asintomáticos (sin síndromes de enfermedad hepática o biliar)

mediante analíticas rutinarias, donaciones sanguíneas,9estudios preoperatorios, etc. Entre el 1-

4% de la población asintomática puede presentar elevación sérica de transaminasas.3

Las causas hepáticas pueden ser un abuso de fármacos, hepatitis crónica B, esteatosis

hepática y esteatohepatitis no alcohólica, hepatitis autoinmune, hemocromatosis,Enfermedad de

Wilson, déficit de Alfa 1-antitripsina, aunque las más frecuentes son el abuso de

alcohol, esteatosis y la hepatitis por el virus C.9 Las causas no hepáticas son laenfermedad

celíaca, enfermedades hereditarias del músculo, enfermedades musculares adquiridas, ejercicio

extenuante, patología tiroidea y suprarrenal y enfermedad inflamatoria intestinal crónica.3

[editar]Procedimiento

En la clínica, el primer paso es confirmar la persistencia pasadas 6-8 semanas de la elevación de

las aminotransferasas del paciente (con el fin de confirmar una hipertransaminasemia

prolongada), ya que muchos episodios de aumento de transaminasas se normalizan en un

segundo control.9 Si el paciente consume alcohol de manera habitual o es obeso será necesario

que cambie sus hábitos durante este período y si éste consume algún tratamiento farmacológico

deberá retirarlo siempre que sea posible.

Si las alteraciones analíticas persisten en el nuevo control analítico, es necesario iniciar una

investigación sistematizada de las distintas causas hepáticas. Se realizan pruebas varias que

incluyen la bilirrubina, GGT, FA (enzimas hepáticas que pueden ser útiles a la hora de orientar la

etiología del proceso, por ejemplo hacia una patología

colostática)9 , glucemia, colesterol y triglicéridos,hemograma, tiempo de protrombina,

proteinograma y determinación de inmunoglobulinas, marcadores de infección viral

crónica, hierroy ferritina y transferrina plasmáticos, como también la realización de una ecografía

abdominal. (Ver esquema: Hipertransaminasemia prolongada)

Si aún así todavía no se dispone de un diagnóstico se tendrá en cuenta que enfermedades no

hepáticas puedan ser la causa. Si tampoco se detecta la causa, será necesario un seguimiento

clínico y analítico.

Cuando se considere la posibilidad de un tratamiento específico (por ejemplo: antivirales), o si la

hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un trasplante se

considerará derivar el paciente al especialista.

[editar]Notas y referencias

1. ↑  Tejedor, Cristina (2010). «Reacciones generales del metabolismo de los

aminoácidos» (en español). Consultado el 29 de noviembre de 2010.

2. ↑ a b Brandan, Nora (2008). «Enzimas» (en español) (pdf ubicación=

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Boquímica). Consultado el 1 de diciembre de 2010.

3. ↑ a b c d e f g h Díaz Otero, Arantxa. «Hipertransaminasemia» (en español).

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Nitrógeno» (en español). Consultado el 1 de diciembre de 2010.

5. ↑ a b Vázquez Contreras, Edgar (10 de octubre de 2003). «Transaminación

de los aminoácidos» (en español). Consultado el 24 de noviembre de 2010.

6. ↑ a b «Metabolismo Interno. Metabolismo de las proteinas» (en

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8. ↑  Vázquez Contreras, Edgar (10 de octubre de 2003). «Desaminación» (en

español). Consultado el 24 de noviembrede 2010.

9. ↑ a b c d e f g h i j k l m n ñ Cuadrado, A.; Crespo, J. (2004).

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10. ↑  Licata, Marcela. «Vitamina B6 - Piridoxina» (en español). Consultado el 1

de noviembre de 2010.

11. ↑ a b «Transaminasas» (en español). Consultado el 10 de noviembre de

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[editar]Bibliografía

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diciembre de 2010.

Cackyne, Susan (1995) (en Español). Química Clínica. México:

Interamericana.

De qué hablamos?

Las transaminasas son enzimas que catalizan reacciones de transaminación reversibles de los alfa-aminoácidos. Se diferencian dos tipos (Álvarez H, 2005):

La aspartatoaminotransferasa (AST o GOT): se encuentra en el hígado, miocardio, músculo esquelético, riñones, cerebro, páncreas, pulmones, leucocitos y eritrocitos, en orden decreciente de concentración.

La alaninoaminotransferasa (ALT o GPT): se encuentra principalmente en los hepatocitos y, dado que se expresa en pequeña cantidad en otros tejidos, se considera más específica de daño hepatocelular.

Son enzimas intracelulares y se liberan hacia la sangre en grandes cantidades cuando hay daño en la membrana del hepatocito.

La elevación anormal de aminotransferasas se define como valores superiores al rango de normalidad

que habitualmente se considera de 30 a 40 U/L, aunque puede variar entre diferentes laboratorios. En ocasiones, se recomienda utilizar límites superiores diferentes del rango de referencia en función de la edad o del sexo, dado que en niños y mayores de 60 años existen más diferencias comparadas con la población de 25-60 años o porque las actividades AST y ALT son significativamente mayores en hombres que en mujeres (Pratt DS, 2002; Dufour DR, 2000). El límite superior de la normalidad también se incrementa con la edad y el peso corporal, además los niveles de la ATL sufren variaciones a lo largo del día y son más altos por la tarde que por la noche (Giboney PT, 2005; Krier M, 2009).

Entre el 1-4% de la población asintomática puede presentar elevación sérica de transaminasas y ésta es más frecuente en pacientes diabéticos y con hiperlipemia. 

¿Cuáles son las causas?Cualquier tipo de lesión celular hepática puede producir elevaciones ligeras de las aminotransferasas séricas. Valores de hasta 300 U/L son inespecíficos y pueden aparecer en cualquier trastorno hepático. Las elevaciones intensas  por encima de 1000 U/L se producen casi exclusivamente en los trastornos asociados a lesión hepatocelular extensa, como: hepatitis víricas, lesión hepática isquémica (hipotensión prolongada o insuficiencia cardiaca aguda) o lesiones hepáticas inducidas por toxinas o fármacos (Álvarez H, 2005) (Ver Tablas 1 y 2).

La esteatosis hepática/esteatohepatitis no alcohólica es la causa más frecuente de hipertransaminasemia en adultos, observándose una prevalencia del 45-50% según las series (Méndez-Sanchez N, 2003).Además del daño hepático directo existen otros factores que pueden alterar los niveles de transaminasas, como son el hipotiroidismo, el ejercicio o la patología muscular (Krier M, 2009). 

Tabla 1. Causas frecuentes de elevación de transaminasas (Álvarez H, 2005; Montoro M, 2006).

Causas hepáticas comunesCausas hepáticas poco frecuentes

Causas extrahepáticas

Alcohol Cirrosis Hepatitis B crónica Hepatitis C crónica Hepatitis víricas

agudas Esteatosis /

Esteatohepatitis Fármacos / Tóxicos

Hepatitis auto¡nmunes Hemocromatosis Déficit de alfa 1-antitripsina Enfermedad de Wilson

Enfermedad celíaca Hemófisis Miopatías Hipotiroidismo Ejercicio intenso Sarcoidosis Enfermedades de

las vías biliares Neoplasias con

metástasis

Tabla 2. Agentes comunes que pueden elevar transaminasas hepáticas (Giboney PT, 2005; AGA, 2002; Álvarez H, 2005).

Medicamentos Herboristería / Vitaminas

Acetaminofeno Ácido Valproico AINES Alfa-metildopa

Tomillar y Maquis Ephedra Gentian (Flores de bach) Camedrio

Amiodarona Amoxicilina - Ac.Clavulánico Carbamazepina Fenitoína Fluconazol Glibenclamida Heparina Inhibidores de la HMG-Co A reductasa (Estatinas) Inhibidores de la proteasa Isoniazida Ketoconazol Labetalol Nitrofurantoina Sulfonamidas Trazodona Anticonceptivos orales

Jin bu huan Kava (Piper mathysticum) Scutellaria Senna Cartilago de tiburón Vitamina A

Drogas ilícitas

Anabolizantes esteroideos Cocaína MDMA PCP

¿Cómo debe hacerse el diagnóstico inicial del paciente con hipertransaminasemia?La aproximación diagnóstica al paciente con elevación del título de transaminasas debería comenzar siempre por una exhaustiva anamnesis y exploración física.

A. Anamnesis:Es la parte más importante en la evaluación de estos pacientes y se recomienda investigar de forma exhaustiva los siguientes aspectos (Montoro M, 2006):

1. Edad y sexo.2. Profesión u ocupación.3. Alergias.4. Consumo de fármacos o productos de herboristería.5. Ingesta de alcohol.6. Hábitos sexuales.7. Drogadicción.8. Antecedentes médico-quirúrgicos con riesgo de transmisión nosocomial:

o Intervenciones quirúrgicas.o Procedimientos endoscópicos.o Transfusión de sangre o hemoderivados.

9. Tatuajes, piercings o acupuntura.10. Antecedentes familiares de hepatopatía o enfermedad autoinmune.11. Enfermedades sistémicas conocidas:

o Endocrinometabólicas: diabetes, obesidad, enfermedad tiroidea, insuficiencia suprarrenal.

o Hematológicas: policitemia vera, anemia hemolítica, leucemia, linfoma, estados de hipercoagulabilidad.

o Conectivopatías (poliarteritis nodosa).o Infecciosas: tuberculosis, brucelosis, fiebre Q, SIDA.o Enfermedad autoinmune.o Cardiovasculares: insuficiencia cardiaca.

12. Síntomas asociados: ictericia, acolia, coluria, prurito, fiebre, rash, artromialgias, anorexia, pérdida de peso.

B. Exploración física:Puede mostrar signos que revelan tanto la presencia de una enfermedad hepatocelular como de una enfermedad sistémica que altera la biología hepática. Su hallazgo en la exploración junto con los síntomas del paciente, pueden proporcionar claves importantes para la orientación diagnóstica (Tabla 3).

Tabla 3. Exploración física y orientación diagnóstica.

Exploración física Orientación diagnóstica

Ictericia Hepatitis alcohólica y/o cirrosis avanzada, alteración de las vías biliares.

"Estigmas de hepatopatía crónica": ginecomastia, eritema palmar, telangiectasias y spiders, anillo de Cruveilheir-Baumgarten

Hepatopatía crónica con hipertensión portal.

Hepatomegalia Dolorosa: S. Budd-Chiari, tumor primario o metastásico hepático No dolorosa: enf. granulomatosas y anomalías por depósito. Cirrosis, hígado metastásico. Hepatitis aguda vírica, CMV, VEB

Esplenomegalia Cirrosis hepática, hipertensión portal.En inmigrantes: posibilidad de paludismo o esquistosomiasis

Ascititis Cirrosis hepática descompensada. Carcinomatosis peritoneal.

Adenopatías Importante en colestasis anictérica (hígado metastásico).

Contractura de Dupuytren, hipertrofia parotídea, atrofia

Cirrosis hepática de

testicular. etiología alcohólica.

Anillo de Kayser-Fleischer Enfermedad de Wilson.

Xantomas y xantelasmas Colestasis crónica.

C. Pruebas de laboratorio: Después de la anamnesis y el examen físico, es importante tener en cuenta las alteraciones analíticas encontradas para realizar el diagnóstico diferencial (Montoro M, 2006;Alvarez H, 2005; H Krier M, 2009):

Magnitud de la elevación enzimática: los niveles de transaminasas no suelen correlacionarse con la severidad ni con la extensión del daño hepatocelular y tampoco proporcionan información pronóstica. Sin embargo, aunque no exista consenso en cuanto a las cifras límite, la siguiente clasificación puede ser útil en el diagnóstico diferencial:

o Elevación leve (≤ 250 U/L): no diferencia el daño hepático agudo del crónico. La causa más frecuente en países con alta prevalencia de obesidad es la esteatohepatitis no alcohólica, aunque también puede deberse a fármacos, alcohol, hepatitis vírica, autoinmune, enfermedad celíaca u otras enfermedades de origen genético o metabólico como la Enfermedad de Wilson ó el déficit de α-1-antitripsina.

o Elevación moderada (entre 250 y 1000 U/L): las causas más frecuentes son hepatitis virales y drogas hepatotóxicas.

o Elevación severa (> 1000 U/L): puede deberse a hepatitis víricas, tóxicas secundarias a fármacos, isquémicas o por obstrucción biliar aguda si se acompaña de colestasis. Con menor frecuencia a exacerbación de hepatitis autoinmune, Síndrome de Budd-Chiari, Síndrome HELLP o Enfermedad de Wilson.

Los niveles muy superiores (elevaciones > 3000 U/L) son más frecuentes en presencia de daño isquémico o hepatitis tóxica por fármacos y con menor frecuencia a una causa viral. 

Relación AST/ALT: o El valor normal de este cociente es de 0.8.o Un valor mayor o igual a 2 con una ALT mayor de 300 U/L sugiere con frecuencia una

etiología alcohólica, aunque en pacientes alcohólicos sin daño hepático o con esteatosis alcohólica su valor puede ser menor de 1. 

o Un valor mayor de 1 en pacientes con hepatitis de otras etiologías puede indicar presencia de cirrosis con una especificidad cercana al 100% pero con una sensibilidad más baja (44%-75%).

o Un valor mayor de 4 puede estar presente en la Enfermedad de Wilson.

Patrón bioquímico acompañante:o Un patrón predominante de colestasis es típico de lesiones ocupantes de espacio,

procesos infiltrativos, obstrucción biliar, colangitis esclerosante primaria, cirrosis biliar primaria.

o El valor de LDH tiene una sensibilidad diagnóstica baja en la afección hepática, aunque su determinación puede ser útil cuando se sospeche hepatitis isquémica o en enfermedades infiltrativas si además se acompaña de un aumento de la fosfatasa alcalina.

¿Cómo debe manejarse al paciente con elevación de transaminasas?

No existe una batería de pruebas establecida para el estudio del paciente con transaminasas elevadas. Deberá realizarse una aproximación diagnóstica individualizada, basada en los hallazgos de la evaluación inicial. 

Antes de indicar cualquier prueba complementaria es recomendable repetir la determinación analítica a los 2-3 meses, del mismo modo que suprimir todas aquellas causas frecuentes y potencialmente reversibles de daño hepático. Se recomienda: eliminar en la medida de lo posible fármacos potencialmente hepatotóxicos y productos de herboristería, abstinencia etílica y pérdida de peso mantenida (Krier M, 2009;AGA, 2002).

A. Pruebas de laboratorio:Inicialmente se recomienda realizar: Hemograma, bioquímica, estudio de coagulación y albúmina (marcadores de función hepática), serología hepatitis A, B y C, hormonas tiroideas, perfil férrico (hierro, ferritina, transferrina) (AGA, 2002; Giboney PT, 2005; Montoro M, 2006; Krier M, 2009) [Ver algoritmo]:

Cuando la  serología del VHA sea positiva y en ausencia de criterios de ingreso (encefalopatía y/o protrombina baja), se realizará vigilancia domiciliaria. En caso de serología positiva para el VHB o VHC se seguirán las recomendaciones de manejo en cada caso.

Para valorar las alteraciones del perfil férrico se calcula el índice de saturación de transferrina (ST=Fe/transferrina x100) ya que es el índice analítico más sensible de sobrecarga férrica y la anomalía fenotípica más precoz de la Hemocromatosis Hereditaria. ST >45% asociada o no a la elevación de los niveles de ferritina es indicativo de sobrecarga férrica y obliga a realizar estudio genético para descartar Hemocromatosis hereditaria. 

Aunque la patología tiroidea raramente produce hipertransaminasemia, se ha observado que el hipotiroidismo puede elevar tanto los niveles de GOT como de GPT. Por ello, ante una alteración de las hormonas tiroideas, deberá iniciarse el tratamiento adecuado y solicitar un control analítico posterior para confirmar su resolución. Si aún así persisten los niveles elevados de transaminasas, deberá pensarse en otra etiología.

En un segundo paso se recomienda descartar otras enfermedades menos frecuentes (Hidalgo I, 1999;Giboney PT, 2005; Montoro M, 2006; Krier M, 2009; Rubio-TapiaA,2008): 

Enfermedad de Wilson: mediante la determinación de ceuroplasmina. Si sus niveles son menores de 20mg/dl y la excreción urinaria de CU es mayor de 120 microgramos/día, se deberá derivar al paciente para completar el estudio.

Hepatitis autoinmune: El estudio incluye la determinación de anticuerpos antinucleares (ANA), anticuerpos antimitocondriales (AMA), anticuerpos antimúsculo liso (SMA), anticuerpos microsomales anti hígado y riñón (anti-LKM) y proteinograma y la IgG.

Enfermedad Celíaca: la presencia de hipertransaminasemia en estos pacientes puede alcanzar el 40% y con frecuencia se debe a una hepatitis reactiva que mejora con la dieta libre de gluten. El método de elección  para su diagnóstico es la determinación de anticuerpos antitransglutaminasa. Ante la positividad de estos, está indicada la realización de una endoscopia digestiva alta con toma de biopsias de la mucosa duodenal para llegar al diagnóstico definitivo.

Insuficiencia suprarrenal: en general debe sospecharse en pacientes con hiponatremia con o sin hiperpotasemia y función renal normal. Con estos hallazgos el paso siguiente es la determinación de los valores de cortisol basal.

Déficit de alfa-1-antitripsina. Miopatías o trabajo muscular intenso: mediante la determinación de la CPK y de la aldolasa

que en ambos casos deberán estar elevadas.

B. Pruebas de imagen: 

En algunos casos, como en las lesiones ocupantes de espacio, son las pruebas de imagen las que dan el diagnóstico definitivo y en la mayoría se utilizan para completar el estudio.

Ecografía abdominal: útil para evaluar el tamaño, morfología y ecogenicidad del hígado, el calibre y contenido de la vía biliar, los vasos hepáticos y explorar la existencia de tumores o ascitis. Está recomendada en la sospecha de hepatitis alcohólica y para confirmar la esteatosis hepática (Montoro M, 2006).

La tomografía computadorizada (TC) y la resonancia magnética (RM) pueden proporcionar excelentes imágenes del hígado y son particularmente útiles en la detección de metástasis y abscesos. La TC puede detectar alteraciones difusas, como el hígado graso, o el tejido anormalmente denso del hígado causado por un exceso de hierro (hemocromatosis). La RM se reserva para casos en los que son necesarios completar la información aportada por la ecografía y la TC y sobre todo para valorar la vascularización hepática (Armstrong P, 1998).

C. Biopsia hepática: Tiene una especial relevancia en la evaluación del paciente con alteración de la bioquímica hepática persistente y de etiología no aclarada. Aporta tanto información diagnóstica como pronóstica (presencia de fibrosis, etc) y ayuda a la toma de decisiones en el manejo terapéutico de muchas patologías. La decisión de realizarla debe establecerse siempre de forma individualizada, valorando el riesgo/ beneficio en cada caso concreto (Rockey DC, 2009). 

Algoritmo de manejo

Aviso a pacientes o familiares:

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  Bibliografía

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Amilasa

Amilasa salival humana. Un ión Calcio es visible en color amarillo.

La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de

digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en

las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en elpáncreas. Tiene un pH de 7.

Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su

nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien

la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.

En pocas palabras, en biología es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el almidon de todo

alimento.

[editar]Clasificación

[editar]α-Amilasa

(Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)

Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en ausencia de iones

de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos

en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más

rápida que la β-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y

7.2

[editar]β-Amilasa

(Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)

Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde

el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos

unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa

rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano

de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen

amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque

puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de

12.

[editar]γ-Amilasa

(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa;

glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa)

Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa

y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A

diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.

También colabora en el momento de la excitación.

[editar]Usos

Sirve en el diagnóstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede

producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la

enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.1

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el

almidón (presente en laharina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos

azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y

hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar

la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de

fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de

masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.2

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados

procesos industriales.

En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración, degradando el almidón de las

frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.

[editar]Bibliografía

Glosario de términos médicos