AREA: CIENCIAS

SECTOR: BIOLOGÍA

NIVEL: IV MEDIO COMÚN

CLASE: PROTEÍNAS

PROFESOR: JULIO RUIZ A.

INICIO:

¿QUÉ RELACIÓN HAY ENTRE LAS PROTEÍNAS Y LOS ÁCIDOS NUCLEICOS?

OBJETIVOS DE ESTA CLASS:

1.ESTABLECER LA RELACIÓN QUE HAY ENTRE LAS PROTEÍNAS Y EL MATERIAL GENÉTICO2.DESCRIBIR LA SÍTESIS PROTEICA A PARTIR DEL ARN m QUE OCURRE EN LOS RIBOSOMAS

II DESARROLLO DE LA CLASE:

ACTIVIDAD: La Traducción o Síntesis de Proteínas.flv

Observar analíticamente el vídeo (individualmente) y a partir de esa observación desarrolla la siguientes pauta de trabajo ( en pares), disponen de 10 minutos para ello.

1.¿Qué son y qué función cumplen los ribosomas en la síntesis proteica?2.¿Qué indica el triplete AUG en la sínteis de una cadena polipetídica? Explica3.¿Qué relación hay entre: ribosoma – ARNm - ARNt – codone – aminoácido- cadena polipeptídica . Proteína.4.Explica en términos simple la traducción del ARNm en el ribosoma refiéndose a los principales procesos que observaste en esta animaciones.5.¿Qué función cumple el triplete UGA en la síntesis de la cadena polipeptídica?6.¿Qué crees tu que ocurrirá con la cadena polipeptídica que libre en el citoplasma?7.A manera síntesis Interpreta la diapositiva siguiente indicando todos los procesos que ocurren en la célula para que se lleve a cabo la síntesis proteica?

7. A manera síntesis Interpreta la diapositiva siguiente indicando todos los procesos que ocurren en la célula para que se lleve a cabo la síntesis proteica?

¿QUÉ DEBEMOS SABER SOBRE LAS PROTEÍNAS?

ALIMENTOS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)

• Son biomoléculas esenciales para lavida, participan en todas las funciones que ocurren

en el cuerpo.• Existe una gran variedad de ellas con funciones

específicas.• Son producto de la decodificación del ARNm en el

ribosoma.• No se concibe la vida sin estas moléculas.• Resultan de la condensación (unión) de

aminoácidos.

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos

AMINOACIDOS.

• Es una molécula que tiene un átomo de C unido a un grupo carboxilo (COOH), a un grupo amino (NH2 ), a un átomo de H y a un radical.

• Este último es responsable de las diferencias que existen entre ellos.

• Son moléculas anfóteras: actúan como ácidos y bases.

Formación enlace peptídico

pierde

pierde

OH H

libera

H20

PRODUCTO= PÉPTIDO

SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOSLAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS

enlace peptídico

Explica la forma en que se forma el enlace entre un aminoácido y otro.

R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de agua.

Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen cuatro niveles de organización para las proteínas

ENLACE PEPTÍDICO

agua

»

CADENA POLIPEPTÍDICA: FORMADA POR MUCHOS AMINOÁCIDOS

Estructura de la proteínas.Estructura de la proteínas.

Se refiere al grado de organización de los Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en la molécula proteica.aminoácidos en la molécula proteica.

Comprende varios niveles: primario, Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.secundario, terciario, cuaternario.

Estructura Primaria

De acuerdo a la imagen, ¿en qué consiste la estructura primaria de una proteína?

R: la estructura primaria consiste en la secuencia u orden de los aminoácidos que conforman la proteína

¿Qué importancia tiene para la conformación espacial y la función de una proteína la estructura primaria?

R: la estructura primaria determina la forma que tendrá una proteína y por ello la función a la que está destinada

¿Cuántas combinaciones de los 20 aminoácidos se pueden dar en la estructura primaria

.

Tercer Nivel de Organización: Estructura Terciaria.

¿Qué forma adopta en este nivel una proteína terciaria?

R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro

¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen?

R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.

Cuarto Nivel de Organización: Estructura Cuaternaria

¿Cuál es la base de la organización de esta proteína?

R: es una proteína que está formada por más de una cadena polipetídica donde cada una es una subunidad

Clasificación proteínas:

• Según su composición estructural pueden ser:Holoproteínas: formadas solo por cadenas

polipeptícas: ej. insulinaHeteroproteína: formadas por cadenas

polipetídicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prostético): ej. Hemoglobina.

Algunas Holoproteínas:A. Fibrosas: Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel,

huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias.B. Globulares: Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteínas:

Hemoglobina, tiene grupo prostético Hemo: transporte de O2 y cadena polipetídica (globina) transporte de CO2.

Lipotroteínas. Glucoproteínas.

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA

4 Cadenas polipeptídicas4 Cadenas polipeptídicas

4 Grupos Hemo 4 Grupos Hemo Glóbulos rojosGlóbulos rojos

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.Transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas.Contráctiles: actina, miosina.Defensivas: anticuerpos.Hormonal: insulina, glucagón.Estructurales: queratina, colágeno, elastina.Enzimáticas: lipasa, amilasa.Homeostáticas: albúminasDe reservas: ovoalbúminas, caseína.

EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:

Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos.

Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias. Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)• Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.

¿QUÉ HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEÍNAS?

• son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos.

• Son producto de la traducción del código genético• Los amino ácidos son compuestos químicos

formados por un carbono con una función ácida, una función amina y un radical.

• Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas diferentes: esenciales, no esenciales

• Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y heteroproteínas o conjugadas

• Las proteínas participan en todos los procesos biológico.

CLASE: LAS ENZIMAS Enzimas.flv

PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

¿Qué son las enzimas ¿Qué son las enzimas (ez)(ez) Son proteínas.Son proteínas. Aceleran las reacciones Aceleran las reacciones

químicas (RQ) ya que químicas (RQ) ya que disminuyen la energía de disminuyen la energía de activación para que activación para que puedan reaccionar los puedan reaccionar los reactantes.reactantes.

Propiedades de las EzPropiedades de las Eza)a)No permiten que ocurran RQ No permiten que ocurran RQ

energéticamente desfavorables.energéticamente desfavorables.

b)b)No se consumen en las RQ.No se consumen en las RQ.

c)c)Son muy específicasSon muy específicas

d)d)Aceleran la RQ.Aceleran la RQ.

e)e)Son reguladas por factores Son reguladas por factores externos: temperatura, pH, externos: temperatura, pH, sustancias inhibidoras.sustancias inhibidoras.

¿Cómo se nombran las Ezimas¿Cómo se nombran las Ezimas

a)a) Se denominan convencionalmente, por el Se denominan convencionalmente, por el sustrato en que actúan mas el sufijo sustrato en que actúan mas el sufijo ““asaasa””..

b)b) si el sustrato es un si el sustrato es un lípidolípido, la enzima se llama, , la enzima se llama, liplipasaasa. .

c)c) También, se denominan por el tipo de También, se denominan por el tipo de producto que se forma en la RQ, agregando producto que se forma en la RQ, agregando ““asaasa””

d)d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, se denomina se denomina deshidrogenasa.deshidrogenasa.

e) Las denominaremos, de la primera e) Las denominaremos, de la primera forma.forma.

¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

Estructura de la Enzima: Estructura de la Enzima: TERCIARIA TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flvEnzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv

Sitio activo

sitio activo

ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

Sitio activo: zona de la enzima donde Sitio activo: zona de la enzima donde se le une el sustrato para provocar se le une el sustrato para provocar

cambios en éste.cambios en éste.

SustratoSustrato, es la , es la molécula sobre la molécula sobre la que actúa la enzima.que actúa la enzima.

¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el ¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Sustrato (S) BIOLOGIA CELULA ENZIMAS.flvBIOLOGIA CELULA ENZIMAS.flv

TIPOS DE ENZIMAS

APOENZIMASENZIMAS

CONJUGADAS

SOLO POR PROTEINAS PROTEINA

APOENZIMA OCOFACTOR ENZIMÁTICO

INOGÁNICOORGÁNICO:COENZIMAS

VITAMINAS

formado constituido

UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMAEnzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)

_[www.bajaryoutube.com].flv

¿qué hemos aprendido ¿qué hemos aprendido sobre las enzima?sobre las enzima?

Las enzimas son proteínas específicas que Las enzimas son proteínas específicas que catalizan las reacciones químicas.catalizan las reacciones químicas.

Poseen un sitio activo donde se le une el Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato.sustrato.

La unión enzima sustrato es específica.La unión enzima sustrato es específica. Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el

sustrato dando origen a nuevos productos sustrato dando origen a nuevos productos químicos.químicos.

La actividad de la enzima depende del pH, la La actividad de la enzima depende del pH, la temperatura y los inhibidores.temperatura y los inhibidores.