PROTEÍNASAMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Equipo No. 5

AMINOÁCIDOS (A.A.)• Un aminoácido es una molécula orgánica con

un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.

ESTRUCTURA BÁSICA DE LOS AMINOÁCIOS

TIPOS DE AMINOÁCIDOS

• Los 20 aminoácidos proteinogénicos también son conocidos como alfa-aminoácidos. Se pueden dividir en tres grupos: los aminoácidos esenciales, semi-esenciales y no esenciales.

• Para las personas son esenciales ocho aminoácidos que el organismo no puede fabricar por si mismo, y que tienen que ser adquiridos desde el exterior. Son: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

• La arginina y la histidina forman el grupo conocido como semi-aminoácidos esenciales. Estos deben ser obtenidos de la dieta en ciertas situaciones.

• Los 10 aminoácidos no esenciales, pueden ser producidos por el organismo. Los siguientes aminoácidos forman parte de este grupo: alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamina, ácido glutámico, glicina, prolina, serina y tirosina.

ENLACE PEPTÍDICO• El enlace peptídico es un enlace entre el

grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

• Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

• Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Formación de un dipéptido por la unión de dos aminoácidos mediante un enlace

peptídico.

Proteínas, ¿qué son?Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y la mayoría contiene además azufre y fósforo.Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

Estructura de las proteínas.

• Estructura primaria.• Las proteínas tiene

múltiple niveles de estructura. La básica es la estructura primaria. La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.

Estructura secundaria.

• La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.

Estructura terciaria.

• La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura tridimensional completa.

• Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

• proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y

• proteínas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria.

• Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. 

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS.

• SOLUBLIDAD.La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína(%) que se encuentra en solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas.Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

• ESPECIFICIDAD.

Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

• CAPACIDAD ELECTROLITICA.

• Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

• EFECTO TAMPÓN.

• Un tampón, buffer, solución amortiguadora o solución reguladora es la mezcla en concentraciones relativamente elevadas de un ácido débil y su base conjugada, es decir, sales hidrolíticamente activas. Tienen la propiedad de mantener estable el pH de una disolución frente a la adición de cantidades relativamente pequeñas de ácidos o bases fuertes. Este hecho es de vital importancia, ya que meramente con un leve cambio en la concentración de hidrogeniones en la célula se puede producir un paro en la actividad de las enzimas.

• Se puede entender esta propiedad como consecuencia del efecto ion común y las diferentes constantes de acidez o basicidad: una pequeña cantidad de ácido o base desplaza levemente el equilibrio ácido-base débil, lo cual tiene una consecuencia menor sobre el pH.

• Desnaturalización• Es la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria,

terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

• Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación.

•  La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada.

Efectos por la desnaturalización en la

proteína.• Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la

proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.

• Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.

• Pérdida de las propiedades biológicas.

agentes que provocan la desnaturalización 

• Agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).

• En algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

Polaridad del disolvente Fuerza iónica pH Temperatura

• Función enzimática• Son las proteínas más especializadas y

numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

• Las reacciones metabólicas se dan gracias ala presencia de un catalizador proteico especifico para cada reacción.Estos reciben el nombre de enzimas.

• La mayoría de las proteínas son enzimas.