ENZIMAS

Enzimas

• Enzimas. Concepto de biocatalizador.• Estructura y propiedades de las enzimas. Características de las

enzimas como catalizadores. • Especificidad enzimática. Reacción catalizada por una enzima.

Concepto de coenzima y cofactor. • Clasificación de las enzimas.• Cinética enzimática: curva de actividad enzimática (conceptos de

Vmax y KM).

• Inhibición y activación enzimática. • Regulación de la actividad enzimática: alosterismo. • Concepto de vitamina. Función de las vitaminas como coenzimas.

Función bioquímica del NAD(P)H, FADH2 y CoA.

S → ES E + P E

Enzima (E)Sustratos (S)

Complejo enzima-sustrato

(ES)

Enzima (E)

Productos (P)

Esquema de una reacción enzimática

Enzima inactiva

sustrato

Enzima

productos

Coenzima

Centro activo

Mecanismo de actuación enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-sustrato o sustratos.

2) Se une la coenzima a este complejo.

3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.

4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.

5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática

Enzima

Sustrato

Enzima

Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Complejo enzima- sustrato

Especificidad enzimática

Ene

rgía

Progreso de la reacción

Variación de la energía

Energía de activación con la enzima

Energía de activación sin la enzima

Energía de los productos

Energía de los reactivos

Las enzimas actúan como un catalizador:

Disminuyen la energía de activación.

No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.

No modifican el equilibrio de la reacción.

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.

Sustrato

Inhibidor

Sustrato

Enzima

Inhibidor unido a la enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo

INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

ENZIMAS – INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

INHIBIDORES

REVERSIBLES IRREVERSIBLEIS

COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS

ENZIMAS – INHIBICIÓN COMPETITIVA

ENZIMAS – INHIBICIÓN

NO-COMPETITIVA

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

EnzimaEnzima

sustrato

inhibidor

Sin inhibidorcon inhibidor

Inhibición competitiva

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

Enzima

sustrato

Enzima

No se produce la catálisis

inhibidor

Inhibición no competitiva

Sin inhibidor Con inhibidor

Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática

KM

KM

KM

Constante de equilibrio

[E] =[ES]

Ke = KM ½ v max

Pepsina Tripsina

Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.

pH óptimo

Tª óptimapH

óptimo

Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.

Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad de la enzima.

INFLUENCIA DEL pH Y DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.

activador

Enzima inactiva

sustrato

Enzima activa

productos

activadores

Nombre Sistemático

• El nombre sistemático de una enzima consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferenteel tipo de reacción realizadoterminación "asa“

• ejemplo: glucosa fosfato isomerasa

OXIDORREDUCTASAS

• Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H 2) o electrones (e -) de un sustrato a otro, según la reacción general:

• AH2 + B A + BH2

El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G.

e-

e-

TRANSFERASAS (TRANSAMINASAS)

Las transaminasas catalizan la transferecia del grupo amino de un aminoácidoa un cetoácido, por ejemplo la alanina transaminasa (transaminasa glutamico-pirúvica)

                             

                                          

http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/vitaminas/piridoxal/index.htm

Catalizan reacciones de hidrólisis

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemáticos en lashidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombreprimitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc.

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: Lactosa + agua glucosa + galactosa

HIDROLASAS

ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B • Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa

isomerasa

gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato

glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato

Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo aun doble enlace:

A=B + X AXB

COO-

CH

CH

COO-

H2O COO-

CH

CH2

COO-

HO

Fumarato(trans-)

L-Malato

LIASAS

Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensasde la hidrólisis de un enlace de alta energía.

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

O bien

C + D + ATP C-D + AMP + PPi

LIGASAS

Mecanismos de regulación alostérica

Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica. Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los

primeros pasos de la ruta.

Ligando Centro regulador

Sustrato

SustratoCentros activos modificados

Ligando unido al centro regulador

Enzima

Los sustratos no pueden unirse al

centro activo

MODELO DE INHIBICIÓN ALOSTÉRICA

Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.

sustrato

inhibidor

Enzima inactiva

Enzima activa

Inhibición alostérica.

Sin inhibidor

con inhibidor

Activación Enzimática

• Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática.

• Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos.

• Muchas enzimas digestivas se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa.

• Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno

http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#z

http://www.um.es/molecula/vita.htm

VITAMINAS• INDICE

1.- CARACTERISTICAS GENERALES • 2.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES

2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica.2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril.2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica.2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica.

3.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES

3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica.3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina.3.4.- VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W.3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina.3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico.3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina.

HORMONAS

http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/regulacion/index.htm#1