Son ácidos carboxílicos con un

sustituyente amino. Componen las proteínas.

AMINOÁCIDOS

• Unidades estructurales de proteínas

• Intervienen en la transmisión nerviosa

• Transportadores

• Intervienen en la síntesis de: bases, porfirinas, urea

• Forman péptidos de bajo PM

• Pueden actuar como buffers

• Enfermedades: Fenilcetonuria

IMPORTANCIA BIOLÓGICA

• Triptofano • Valina • Leucina • Treonina • Metionina • Isoleucina • Fenilalanina • Lisina • Histidina • Arginina

AMINOÁCIDOS ESCENCIALES

• Unidades estructurales de proteínas

• Intervienen en la transmisión nerviosa

• Transportadores

• Intervienen en la síntesis de: bases, porfirinas, urea

• Forman péptidos de bajo PM

• Pueden actuar como buffers

• Enfermedades: Fenilcetonuria

IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Todos los aa tienen enantiómeros (excepto la Gly)

ISOMERÍA

CLASIFICACIÓN

CLASIFICACIÓN

ENLACE PEPTÍDICO

Mantiene la Hb reducida

Antioxidante

Hormona del ayuno

Regula diuresis

Contracciones uterinas y mamarias

PÉPTIDOS DE

IMPORTANCIA BIOLÓGICA

GLUTATION

GLUCAGON

HORMONA ANTIDIURÉTICA

OXITOCINA

Son macromoléculas de PM 6000, compuestas por

una o varias cadenas polipeptídicas, con una secuencia

característica de aminoácidos unidos por enlaces

peptídicos.

CLASIFICACIÓN

Ej: Enzimas digestivas Quimiotripsina

Simples

Contienen sólo aminoácidos

Conjugadas

Contienen otros componentes: GRUPOS PROSTETICOS

Ej: Hemoglobina Lipoproteínas

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

RECEPTORES

PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA

Hélice

Lámina

Cadena polipeptídica

Subunidades ensambladas

Amino- ácidos

Número

Tipo

Secuencia

NIVELES DE

ESTRUCTURA

LÁMINA BETA

ALFA HÉLICE

ESTRUCTURA TERCIARIA

PÉPTIDO CONECTOR

CADENA B

(30 AA)

CADENA A

(21 AA)

INSULINA

• Proteína más abundante de los vertebrados

• Fibras resistentes a la tensión

• AA: gly, hidroxipro, hidroxilys (unidos a HC). No tiene AA esenciales

• Triple hélice enrollada hacia la izquierda (con PH intercatenarios)

• Tropocolágeno (estriados, unidos por lys o hidroxilys)

COLÁGENO

HEMO 4 pirroles 1 Fe2+

GLOBINA

1°: 1 cadena (153 aa) 2°: 75% a hélice 3°: 8 segmentos AH 4°: no tiene Formada por

Fracción

no

proteica

Fracción

proteica

MIOGLOBINA

4 Protoporfirina IX

4 Fe 2+

2 cadenas ß (146 aa)

2 cadenas (141 aa)

Formada por

Fracción no

proteica

(4 Hemo)

Fracción

proteica

HEMOGLOBINAS PATOLÓGICAS

Hb M - METAHEMOGLOBINEMIA. Cambia Hys proximal por Tir.El Fe2+

se oxida a Fe3+ y no transporta O2.

Hb H - TALASEMIA. Tienen las 4 cadenas iguales.

HEMOGLOBINA

Val - His - Leu- Thr - Pro - Val -Glu

1 2 3 4 5 6 7 Val - His - Leu- Thr - Pro - Glu -Glu 1 2 3 4 5 6 7

Hb normal HbA Hb S

H

C — C

CH2

CH2

COO-

H N —

O CH3 CH3

H

C — C

CH

H N —

O

Hb S - ANEMIA FALCIFORME. Cambia Glu por Val. Varía la solubilidad, se pegotea y

precipita