Post on 07-Sep-2020
Notas: estudiar también cuadros sinópticos y esquema deMetabolismo de proteínas
Las proteínas son muy abundantes y variadas.
En una sola célula existen miles de proteínas de diferentes clases.
Cada proteína tiene propiedades y actividades diferentes
Todas las proteínas están formadas por los mismos 20 aminoácidos.
Estructura general de un aminoácido (el grupo R es diferentepara cada aminoácido)
El carbono a es el que está unido al grupo amino y al grupocarboxilo
Los aminoácidos existen como estereoisómeros(enantiómeros) porque poseen un carbono quiral.Desvían la luz polarizada hacia la izquierda y derecha
Los enantiómeros son imágenes especulares no superponibles.
La estructura L (levógiro) y D (dextrógiro) se determina en base a la posición del grupo amino
Estructuras L y D se determinaron comparandolas con el gliceraldehído
Los aminoácidos que forman a las proteínas son los L- estereoisómeros.
Se han encontrado algunos D-estereoisómeros en péptidos pequeños de paredes de células bacterianas
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aminoácidos
NO POLARES
CON GRUPO BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
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Aminoácidos que no puede sintetizar nuestro organismo y necesita tomarlos de los alimentos.
Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
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Aminoácidos no estándar Estos aminoácidos provienen de los aminoácidos
estándar los cuáles sufren reacciones de modificación.
Algunos se encuentran formando proteínas y otros participan en algunas rutas metabólicas.
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases
PK1 PI PK2
Los aminoácidos poseen poder tamponante(zona rosa)
Curva de titulación de un aminoácido con grupo R ionizable
Curva de titulación de un aminoácido con grupo R ionizable
Formación de un enlace peptídico por condensación
Enlace peptídico
Los péptidos se nombran empezando por el aminoácido amino terminal que por convención está a la izquierda
Alanilglutamilglicil-lisina
Cada proteína varía en su composición de aminoácidos
Proteínas conjugadas
Niveles estructurales de las proteínas
Las proteínas pueden separarse y caracterizarse porelectroforesis
El SDS se une a la mayoría de las proteínas en unacantidad aproximadamente proporcional a su masamolecular y le confiere carga negativa a la proteína
El peso molecular de una proteína se determina comparando su PM con el de proteínas ya conocidas
Desnaturalización de proteínas
Estructura primaria de las proteínas
Está dada principalmente por la secuencia de aminoácidos
Estructura secundariaaminoácidos unidos por puentes de hidrógeno
Puente de H2
Puente de H2
La desnaturalización de las proteínas afecta
Estructura secundaria: pérdida de hélices alfa y beta.
Estructura terciaria: ruptura de enlaces covalentes (puentes de
disulfuro), puentes de hidrógeno,puentes salinos, interacciones hidrofóbicas.
Desnaturalización de las proteínas
Por calentamiento: Produce la coagulación de la proteína al producir la ruptura de las interacciones débiles, ejem: hervir o freir un huevo.
Con disolventes orgánicos: Pueden producir precipitación de las proteínas. El alcohol etílico y ácido tánico provocan la ruptura de puentes de hidrógeno y puentes salinos.
Detergentes y urea: Deshacen interacciones hidrofóbicas que forman el núcleo de las proteínas globulares.
Cambios de pH: Alteran la carga neta de la proteína y como consecuencia se producen repulsiones electrostáticas y destrucción de enlaces de hidrógeno.
Desnaturalización de una proteína y renaturalización